DRADA

DRADA
DRADA

Istniejące dane strukturalne: 1QBJ , 1QGP , 1XMK , 2ACJ , 2GXB , 2L54 , 2MDR , 3F21 , 3F22 , 3F23 , 3IRQ , 3IRR

Właściwości białka ludzkiego
Podstawowa struktura masy / długości 1226 aminokwasów
Struktura wtórna do czwartorzędowej Homodimer
Współczynnik Zn 2+
Izoformy 5
Identyfikator
Nazwy genów ADAR ADAR1; AGS6; DRADA; DSH; DSRAD; G1P1; IFI-4; IFI4; K88DSRBP; P136
Identyfikatory zewnętrzne
Klasyfikacja enzymów
WE, kategoria 3.5.4.4 deaminaza adenozyny
Występowanie
Rodzina homologii ADAR
Takson macierzysty Euteleostomi
Ortolog
człowiek Mysz domowa
Entrez 103 56417
Ensemble ENSG00000160710 ENSMUSG00000027951
UniProt P55265 Q99MU3
Refseq (mRNA) NM_001025107 NM_001038587
Refseq (białko) NP_001020278 NP_001033676
Miejsce genu Chr 1: 154,58 - 154,63 Mb Chr 3: 89,72 - 89,75 Mb
Wyszukiwanie PubMed 103 56417

DRADA (skrót od dwuniciowej, specyficznej dla RNA deaminazy adenozyny ) jest enzymem w komórkach kręgowców . DRADA przekształca adenozyno - nukleotydowe bloki budulcowe w RNA w inozynę . Z jednej strony ta reakcja jest częścią edycji RNA własnego mRNA w jądrze komórkowym . Z drugiej strony może to zniszczyć informację genetyczną wirusa RNA, który wniknął do komórki . U ludzi DRADA występuje we wszystkich typach tkanek, ale szczególnie w aktywowanych komórkach T , w mózgu i płucach . Mutacje w ADAR - gen może niedobór enzymu i uruchom na (rzadki) chorób skóry.

Wzór strukturalny adenozynyWzór strukturalny inozyny

Deaminowanie od adenozyny do inozyny

Podczas translacji RNA inozyna jest uważana za guanozynę . Dlatego zmiana RNA z adenozyny na inozynę zakończy się produkcją zmienionego białka. To jest białko - różnorodność znacznie wzrosła w organizmie. Duża liczba białek uzyskanych przez DRADA jest niezbędna dla organizmów, ponieważ na przykład białko receptora glutaminianu może być wytwarzane tylko w ten sposób.

Istnieją dowody na to, że zmniejszenie aktywności enzymatycznej u myszy może być pomocne w leczeniu czerniaka . Co zaskakujące, DRADA jest niezbędna do namnażania się wirusa HI. Oczywiście mechanizm edycji RNA jest używany przez wirusa do łączenia jego RNA.

literatura

  • A. Gallo, S. Galardi: edycja RNA od A do I i rak: od patologii do nauk podstawowych. W: RNA Biol. , Tom 5, nr 3, 2008, str. 135-139. PMID 18758244 .

linki internetowe

Indywidualne dowody

  1. a b UniProt P55265
  2. Laxminarayana D, Khan IU, O'Rourke KS, Giri B: Indukcja 150-kDa deaminazy adenozynowej, która działa na ekspresję genu RNA (ADAR) -1 w normalnych limfocytach T przez anty-CD3-epsilon i anty-CD28 . W: Immunology . 122, nr 4, grudzień 2007, ss. 623-633. doi : 10.1111 / j.1365-2567.2007.02709.x . PMID 17897325 . PMC 2266038 (pełny tekst pełny).
  3. Hong J, Zhao Y, Li Z, Huang W: esiRNA do genów eri-1 i adar-1 poprawiające działanie wysokich dawek esiRNA ukierunkowanego na c-myc na hamowanie wzrostu czerniaka u myszy . W: Biochem. Biophys. Res. Commun. . 361, nr 2, wrzesień 2007, s. 373-378. doi : 10.1016 / j.bbrc.2007.07.003 . PMID 17658462 .
  4. Phuphuakrat A, Kraiwong R, Boonarkart C, Lauhakirti D, Lee TH, Auewarakul P: Dezaminazy adenozyny dwuniciowego RNA zwiększają ekspresję białek ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1 . W: J. Virol. . 82, nr 21, listopad 2008, ss. 10864-10872. doi : 10.1128 / JVI.00238-08 . PMID 18753201 .