DRADA
| DRADA | ||
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Datos estructurales existentes: 1QBJ , 1QGP , 1XMK , 2ACJ , 2GXB , 2L54 , 2MDR , 3F21 , 3F22 , 3F23 , 3IRQ , 3IRR | ||
| Propiedades de la proteína humana | ||
| Estructura primaria masa / longitud | 1226 aminoácidos | |
| Secundario a la estructura cuaternaria | Homodimer | |
| Cofactor | Zn 2+ | |
| Isoformas | 5 | |
| Identificador | ||
| Nombres de genes | ADAR ADAR1; AGS6; DRADA; DSH; DSRAD; G1P1; IFI-4; IFI4; K88DSRBP; P136 | |
| ID externos | ||
| Clasificación de enzimas | ||
| CE, categoría | 3.5.4.4 , adenosina desaminasa | |
| Ocurrencia | ||
| Familia de homología | ADAR | |
| padres taxón | Euteleostomi | |
| Ortólogo | ||
| humano | Ratón doméstico | |
| Entrez | 103 | 56417 |
| Conjunto | ENSG00000160710 | ENSMUSG00000027951 |
| UniProt | P55265 | Q99MU3 |
| Refseq (ARNm) | NM_001025107 | NM_001038587 |
| Refseq (proteína) | NP_001020278 | NP_001033676 |
| Locus de genes | Crónicas 1: 154,58 - 154,63 Mb | Cr 3: 89,72 - 89,75 Mb |
| Búsqueda en PubMed | 103 |
56417
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DRADA (abreviatura de adenosina desaminasa específica de ARN bicatenario ) es una enzima en las células de los vertebrados . DRADA convierte los bloques de construcción de adenosina - nucleótidos dentro del ARN en inosina . Por un lado, esta reacción forma parte de la edición del ARN del propio ARNm en el núcleo celular . Por otro lado, esto puede destruir la información genética del ARN del virus que ha penetrado en la célula . En los seres humanos, DRADA se presenta en todos los tipos de tejidos, pero especialmente en las células T activadas , en el cerebro y los pulmones . Las mutaciones en la ADAR - génicos pueden deficiencia de la enzima y ejecutar este a una enfermedad de la piel (raro).
- Desaminación de adenosina a inosina
La inosina se considera guanosina durante la traducción de ARN . Por lo tanto, cambiar el ARN de adenosina a inosina terminará produciendo una proteína alterada. Esta es la proteína : la diversidad aumenta considerablemente en el organismo. La gran cantidad de proteínas que consigue DRADA es vital para los organismos, ya que, por ejemplo, la proteína receptora de glutamato solo puede producirse de esta forma.
Existe alguna evidencia de que la reducción de la actividad enzimática en ratones podría ser útil para tratar el melanoma . Sorprendentemente, DRADA es necesario para que el virus HI se reproduzca. Obviamente, el mecanismo de edición de ARN lo utiliza el virus para empalmar su ARN.
literatura
- A. Gallo, S. Galardi: edición de ARN A-to-I y cáncer: de la patología a la ciencia básica. En: RNA Biol. , Vol. 5, No. 3, 2008, págs. 135-139. PMID 18758244 .
enlaces web
Evidencia individual
- ↑ a b UniProt P55265
- ↑ Laxminarayana D, Khan IU, O'Rourke KS, Giri B: Inducción de adenosina desaminasa de 150 kDa que actúa sobre la expresión del gen ARN (ADAR) -1 en linfocitos T normales por anti-CD3-epsilon y anti-CD28 . En: Inmunología . 122, núm. 4, diciembre de 2007, págs. 623-633. doi : 10.1111 / j.1365-2567.2007.02709.x . PMID 17897325 . PMC 2266038 (texto completo gratuito).
- ↑ Hong J, Zhao Y, Li Z, Huang W: esiRNA a los genes eri-1 y adar-1 que mejoran las dosis altas del efecto de esiRNA dirigido por c-myc sobre la inhibición del crecimiento del melanoma en ratones . En: Biochem. Biophys. Res. Commun. . 361, núm. 2, septiembre de 2007, págs. 373-378. doi : 10.1016 / j.bbrc.2007.07.003 . PMID 17658462 .
- ↑ Phuphuakrat A, Kraiwong R, Boonarkart C, Lauhakirti D, Lee TH, Auewarakul P: Las adenosina deaminasas de ARN bicatenario mejoran la expresión de las proteínas del virus de inmunodeficiencia humana tipo 1 . En: J. Virol. . 82, núm. 21, noviembre de 2008, págs. 10864-10872. doi : 10.1128 / JVI.00238-08 . PMID 18753201 .
