DRADA
| DRADA | ||
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Dati strutturali esistenti: 1QBJ , 1QGP , 1XMK , 2ACJ , 2GXB , 2L54 , 2MDR , 3F21 , 3F22 , 3F23 , 3IRQ , 3IRR | ||
| Proprietà delle proteine umane | ||
| Struttura primaria massa / lunghezza | 1226 amminoacidi | |
| Secondario alla struttura quaternaria | Omodimero | |
| Cofattore | Zn 2+ | |
| Isoforme | 5 | |
| Identificatore | ||
| Nomi di geni | ADAR ADAR1; AGS6; DRADA; DSH; DSRAD; G1P1; IFI-4; IFI4; K88DSRBP; P136 | |
| ID esterni | ||
| Classificazione degli enzimi | ||
| CE, categoria | 3.5.4.4 , adenosina deaminasi | |
| Evento | ||
| Famiglia di omologia | ADAR | |
| Taxon genitore | Euteleostomi | |
| Orthologue | ||
| umano | Topo domestico | |
| Entrez | 103 | 56417 |
| Ensemble | ENSG00000160710 | ENSMUSG00000027951 |
| UniProt | P55265 | Q99MU3 |
| Refseq (mRNA) | NM_001025107 | NM_001038587 |
| Refseq (proteina) | NP_001020278 | NP_001033676 |
| Locus genico | Chr 1: 154,58 - 154,63 Mb | Chr 3: 89,72 - 89,75 Mb |
| Ricerca PubMed | 103 |
56417
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DRADA (abbreviazione di adenosina deaminasi specifica dell'RNA a doppio filamento ) è un enzima nelle cellule dei vertebrati . DRADA converte l' adenosina - i mattoni nucleotidici all'interno dell'RNA in inosina . Da un lato, questa reazione fa parte dell'editing dell'RNA del proprio mRNA nel nucleo cellulare . D'altra parte, questo può distruggere le informazioni genetiche dell'RNA del virus che è penetrato nella cellula . Nell'uomo, il DRADA si verifica in tutti i tipi di tessuto, ma soprattutto nelle cellule T attivate , nel cervello e nei polmoni . Le mutazioni nel ADAR - gene possono deficit enzimatico e correre ad un (raro) malattia della pelle.
- Deaminazione di adenosina a inosina
L'inosina è considerata guanosina durante la traduzione dell'RNA . Pertanto, il cambiamento dell'RNA da adenosina a inosina finirà per produrre una proteina alterata. Questa è la proteina - la diversità è aumentata notevolmente nell'organismo. Il gran numero di proteine ottenuto dal DRADA è vitale per gli organismi, poiché la proteina recettrice del glutammato , ad esempio , può essere prodotta solo in questo modo.
Ci sono alcune prove che la riduzione dell'attività enzimatica nei topi può essere utile nel trattamento del melanoma . Sorprendentemente, il DRADA è necessario per la riproduzione del virus HI. Ovviamente, il meccanismo di modifica dell'RNA viene utilizzato dal virus per unire il suo RNA.
letteratura
- A. Gallo, S. Galardi: Editing A-to-I RNA e cancro: dalla patologia alla scienza di base. In: RNA Biol. , Vol.5, No.3, 2008, pp. 135-139. PMID 18758244 .
link internet
Prove individuali
- ↑ a b UniProt P55265
- ↑ Laxminarayana D, Khan IU, O'Rourke KS, Giri B: Induzione di 150 kDa adenosina deaminasi che agisce sull'espressione del gene RNA (ADAR) -1 nei linfociti T normali da parte di anti-CD3-epsilon e anti-CD28 . In: Immunologia . 122, n. 4, dicembre 2007, pp. 623-633. doi : 10.1111 / j.1365-2567.2007.02709.x . PMID 17897325 . PMC 2266038 (testo completo gratuito).
- ↑ Hong J, Zhao Y, Li Z, Huang W: esiRNA ai geni eri-1 e adar-1 che migliorano alte dosi di effetto esiRNA diretto da c-myc sull'inibizione della crescita del melanoma di topo . In: Biochem. Biophys. Res. Commun. . 361, n. 2, settembre 2007, pp. 373-378. doi : 10.1016 / j.bbrc.2007.07.003 . PMID 17658462 .
- ↑ Phuphuakrat A, Kraiwong R, Boonarkart C, Lauhakirti D, Lee TH, Auewarakul P: Le deaminasi di adenosina a doppio filamento RNA aumentano l'espressione delle proteine del virus dell'immunodeficienza umana di tipo 1 . In: J. Virol. . 82, n. 21, novembre 2008, pp. 10864-10872. doi : 10.1128 / JVI.00238-08 . PMID 18753201 .
