DRADA

DRADA
DRADA

Données structurelles existantes: 1QBJ , 1QGP , 1XMK , 2ACJ , 2GXB , 2L54 , 2MDR , 3F21 , 3F22 , 3F23 , 3IRQ , 3IRR

Propriétés de la protéine humaine
Structure primaire masse / longueur 1226 acides aminés
Structure secondaire à quaternaire Homodimère
Cofacteur Zn 2+
Isoformes 5
Identifiant
Noms de gènes ADAR ADAR1; AGS6; DRADA; DSH; DSRAD; G1P1; IFI-4; IFI4; K88DSRBP; P136
ID externes
Classification des enzymes
CE, catégorie 3.5.4.4 adénosine désaminase
Occurrence
Famille d'homologie ADAR
Taxon parent Euteleostomi
Orthologue
Humain Souris domestique
Entrez 103 56417
Ensemble ENSG00000160710 ENSMUSG00000027951
UniProt P55265 Q99MU3
Refseq (ARNm) NM_001025107 NM_001038587
Refseq (protéine) NP_001020278 NP_001033676
Locus du gène Chr 1: 154,58 - 154,63 Mo Chr 3: 89,72 - 89,75 Mo
Recherche PubMed 103 56417

DRADA (abréviation de l' adénosine désaminase spécifique de l'ARN double brin ) est une enzyme présente dans les cellules des vertébrés . DRADA convertit l' adénosine - les éléments constitutifs des nucléotides contenus dans l' ARN en inosine . D'une part, cette réaction fait partie de l' édition de l' ARN du propre ARNm dans le noyau cellulaire . D'un autre côté, cela peut détruire l'information génétique de l' ARN viral qui a pénétré dans la cellule . Chez l'homme, DRADA se produit dans tous les types de tissus, mais en particulier dans les cellules T activées , dans le cerveau et les poumons . Des mutations dans le ADAR - gènes peuvent enzyme carence et exécuter ce à une maladie de peau (rare).

Formule développée de l'adénosineFormule développée de l'inosine

Désamination de l' adénosine en inosine

L'inosine est considérée comme guanosine lors de la traduction de l'ARN . Par conséquent, changer l'ARN de l'adénosine en inosine finira par produire une protéine modifiée. Ceci est la protéine - la diversité a considérablement augmenté dans l'organisme. Le grand nombre de protéines obtenu par DRADA est vital pour les organismes, puisque, par exemple, la protéine réceptrice du glutamate ne peut être produite que de cette manière.

Il existe des preuves que la réduction de l'activité enzymatique chez la souris peut être utile dans le traitement du mélanome . Étonnamment, DRADA est nécessaire pour que le virus HI se reproduise. De toute évidence, le mécanisme d'édition de l'ARN est utilisé par le virus pour épisser son ARN.

Littérature

  • A. Gallo, S. Galardi: Édition de l'ARN A-à-I et cancer: de la pathologie à la science fondamentale. Dans: RNA Biol. , Vol.5, N ° 3, 2008, pp. 135-139. PMID 18758244 .

liens web

Preuve individuelle

  1. a b UniProt P55265
  2. Laxminarayana D, Khan IU, O'Rourke KS, Giri B: Induction de 150 kDa adénosine désaminase qui agit sur l'expression du gène ARN (ADAR) -1 dans les lymphocytes T normaux par anti-CD3-epsilon et anti-CD28 . Dans: Immunologie . 122, n ° 4, décembre 2007, pp. 623-633. doi : 10.1111 / j.1365-2567.2007.02709.x . PMID 17897325 . PMC 2266038 (texte intégral gratuit).
  3. Hong J, Zhao Y, Li Z, Huang W: esiRNA à eri-1 et Adar-1 gènes amélioration des doses élevées de c-myc dirigé effet esiRNA sur l' inhibition de la croissance du mélanome de souris . Dans: Biochem. Biophys. Res. Commun. . 361, n ° 2, septembre 2007, pp. 373-378. doi : 10.1016 / j.bbrc.2007.07.003 . PMID 17658462 .
  4. Phuphuakrat A, Kraiwong R, Boonarkart C, Lauhakirti D, Lee TH, Auewarakul P: Les adénosine désaminases à ARN double brin améliorent l'expression des protéines du virus de l'immunodéficience humaine de type 1 . Dans: J. Virol. . 82, n ° 21, novembre 2008, pp. 10864-10872. doi : 10.1128 / JVI.00238-08 . PMID 18753201 .