DRADA

DRADA
DRADA

Stávající strukturální data : 1QBJ , 1QGP , 1XMK , 2ACJ , 2GXB , 2L54 , 2MDR , 3F21 , 3F22 , 3F23 , 3IRQ , 3IRR

Vlastnosti lidského proteinu
Hmotnost / délka primární struktury 1226 aminokyselin
Sekundárníkvartérní struktura Homodimer
Kofaktor Zn 2+
Izoformy 5
Identifikátor
Genová jména ADAR ADAR1; AGS6; DRADA; DSH; DSRAD; G1P1; IFI-4; IFI4; K88DSRBP; P136
Externí ID
Klasifikace enzymů
ES, kategorie 3.5.4.4 adenosindeamináza
Výskyt
Homologická rodina ADAR
Rodičovský taxon Euteleostomi
Ortolog
člověk Domácí myš
Entrez 103 56417
Soubor ENSG00000160710 ENSMUSG00000027951
UniProt P55265 Q99MU3
Refseq (mRNA) NM_001025107 NM_001038587
Refseq (protein) NP_001020278 NP_001033676
Genový lokus Chr 1: 154,58 - 154,63 Mb Chr 3: 89,72 - 89,75 Mb
PubMed vyhledávání 103 56417

DRADA (zkratka pro dvouvláknovou RNA specifickou adenosindeaminázu ) je enzym v buňkách obratlovců . DRADA převádí stavební bloky adenosinu - nukleotidu v RNA na inosin . Na jedné straně je tato reakce součástí úpravy RNA vlastní mRNA v buněčném jádru . Na druhou stranu to může zničit genetickou informaci virové RNA, která pronikla do buňky . U lidí se DRADA vyskytuje ve všech typech tkání, zejména v aktivovaných T buňkách , v mozku a plicích . Mutace v ADAR - gen může enzym nedostatek a spustit to k (zřídka) onemocnění kůže.

Strukturní vzorec adenosinuStrukturní vzorec inosinu

Deaminace z adenosinu na inosin

Inosin je během translace RNA považován za guanosin . Proto změna RNA z adenosinu na inosin skončí produkcí změněného proteinu. Jedná se o protein - rozmanitost v organismu značně zvýšila. Velký počet proteinů dosažených pomocí DRADA je pro organismy životně důležitý, protože například protein receptoru glutamátu lze produkovat pouze tímto způsobem.

Existují určité důkazy, že snížení aktivity enzymů u myší by mohlo být užitečné při léčbě melanomu . Překvapivě je DRADA nezbytná pro reprodukci viru HI. Je zřejmé, že mechanismus úpravy RNA používá virus ke spojení své RNA.

literatura

  • A. Gallo, S. Galardi: Editace RNA A-to-I a rakovina: od patologie po základní vědu. In: RNA Biol. , Sv. 5, č. 3, 2008, str. 135-139. PMID 18758244 .

webové odkazy

Individuální důkazy

  1. a b UniProt P55265
  2. Laxminarayana D, Khan IU, O'Rourke KS, Giri B: Indukce 150-kDa adenosindeaminázy, která působí na expresi genu RNA (ADAR) -1 v normálních T lymfocytech pomocí anti-CD3-epsilon a anti-CD28 . In: Imunologie . 122, č. 4, prosinec 2007, s. 623-633. doi : 10.1111 / j.1365-2567.2007.02709.x . PMID 17897325 . PMC 2266038 (volný plný text).
  3. Hong J, Zhao Y, Li Z, Huang W: geny esiRNA na eri-1 a adar-1 zlepšující vysoké dávky účinku esiRNA zaměřené na c-myc na inhibici růstu myšího melanomu . In: Biochem. Biophys. Res. Commun. . 361, č. 2, září 2007, s. 373-378. doi : 10.1016 / j.bbrc.2007.07.003 . PMID 17658462 .
  4. Phuphuakrat A, Kraiwong R, Boonarkart C, Lauhakirti D, Lee TH, Auewarakul P: dvouřetězcová RNA adenosin deaminázy zvýšení exprese lidské imunodeficience typu 1 proteiny . In: J. Virol. . 82, č. 21, listopad 2008, str. 10864-10872. doi : 10.1128 / JVI.00238-08 . PMID 18753201 .