Omega loop - Omega loop
Den omega sløyfe er en ikke-regulær protein strukturelt motiv , som består av en sløyfe av seks eller flere aminosyrerester og en hvilken som helst aminosyre- sekvens. Den definerende egenskapen er at rester som utgjør begynnelsen og slutten av sløyfen er tett sammen i rommet uten mellomliggende lengder av vanlige sekundære strukturmotiver. Den er oppkalt etter formen, som ligner den store greske bokstaven Omega (Ω) .
Struktur
Omega-sløyfer, som er ikke-vanlige, ikke-repeterende sekundære strukturelle enheter, har en rekke tredimensjonale former. Omega loop -former analyseres for å identifisere gjentagende mønstre i dihedrale vinkler og generell loop -form for å identifisere potensielle roller i proteinfolding og funksjon.
Siden sløyfer nesten alltid er på proteinoverflaten, antas det ofte at disse strukturene er fleksible; Imidlertid viser forskjellige omega-sløyfer fleksibilitetsområder på tvers av forskjellige tidsskalaer for proteinbevegelse, og har blitt identifisert som å spille en rolle i foldingen av noen proteiner, inkludert HIV-1 revers transkriptase ; cytokrom c ; og nukleaser .
Funksjon
Omega -løkker kan bidra til proteinfunksjonen . For eksempel kan omega -sløyfer bidra til å stabilisere interaksjoner mellom protein og ligand , for eksempel i enzymet triose fosfatisomerase , og kan direkte påvirke proteinfunksjonen i andre enzymer. En arve koagulasjonsforstyrrelse er forårsaket av en enkeltsete- mutasjon i et omega løkke av protein C .
På samme måte spiller omega-sløyfer en interessant rolle i funksjonen til beta-laktamasene : mutasjoner i "omega loop-regionen" i en beta-laktamase kan endre dens spesifikke funksjon og substratprofil, kanskje på grunn av en viktig funksjonell rolle for den korrelerte dynamikken av regionen.
Cytokrom c
Omega -sløyfer har lenge blitt anerkjent også for deres betydning i funksjonen og foldingen av proteinet cytokrom c , og bidrar både med viktige funksjonelle rester og viktige dynamiske egenskaper. Mange forskere har studert omega loop-funksjon og dynamikk i spesifikke proteinsystemer ved hjelp av en såkalt "loop swap" -tilnærming, der sløyfer byttes mellom (vanligvis) homologe proteiner.
