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Methionin

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Methionin
Methionin - Methionin.svg
L-Methionin-B-3D-Kugeln.png
IUPAC-Name
2-Amino-4-methylthiobutansäure
Allgemein
chemisches symbol Getroffen, m
Strukturformel Strukturbild
Molekularformel C5H11NO2S _ _ _ _ _ _ _
Identifikatoren
CAS-Nummer 63-68-3 [ 1 ]
ChEBI 16811
ChEMBL CHEMBL274119
ChemSpider 853
Drogenbank DB00134
PubChem 6137
UNII 73JWT2K6T3
KEGG C01733 D04983, C01733
CSCCC(C(=O)O)N
InChI= InChI=1S/C5H11NO2S/c1-9-3-2-4(6)5(7)8/h4H,2-3,6H2,1H3,(H,7,8)
Legende: FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N
physikalische Eigenschaften
Dichte 1340kg  / m³ ; _ 1,34 g  / cm³ _
Molmasse 149,21 g / Mol _
Schmelzpunkt 554K (281°C)
Chemische Eigenschaften
Säure 2.16; 9,08 pKa
Wasserlöslichkeit _ _ löslich
Familie Aminosäure
Wesentlich Ja
Kodon AUG
Isoelektrischer Punkt (pH) 5.74
Werte im SI und bei Normbedingungen
(25 °C und 1 atm ), sofern nicht anders angegeben.

Methionin (abgekürzt als Met oder M) ist eine hydrophobe Aminosäure, deren chemische Formel lautet: HO 2 CCH (NH 2 )CH 2 CH 2 SCH 3 . Da diese essentielle Aminosäure hydrophob ist, wird sie als unpolar eingestuft.

Geschichte

Der amerikanische Bakteriologe und Immunologe John Howard Mueller bestätigte 1922, dass die Zugabe einer Mischung von Aminosäuren zu den Kolonien von Streptococcus ( Streptococcus hemolyticus ) für ihr Wachstum nicht ausreichte. [ 2 ] Dies wurde jedoch durch die Zugabe von Kasein erreicht . Müller ging daher davon aus, dass Casein noch mindestens eine zusätzliche Aminosäure enthalten muss. Bei der anschließenden Kaseinforschung gelang es Mueller erstmals, Methionin zu isolieren. [ 3 ] [ 4 ] Die Aufklärung der Strukturformel und Synthese gelang 1926 dem Briten George Barger und seinem Assistenten Frederick Philip Coine, [ 5 ] und Barger veröffentlichte 1931 eine verbesserte Synthese. [ 6 ] Der Name Methionin, eine Abkürzung für "γ-Methylthiol-α-amino-buttersäure", leitet sich von einer Arbeit von S. Odake (1925) ab. [ 7 ]

Funktion

Methionin ist neben Cystein eine von zwei schwefelhaltigen proteinogenen Aminosäuren. Dieses stammt von S-Adenosylmethionin (SAM), das als Methyldonor dient (SAM wird auch von Pflanzen bei der Synthese von Ethylen verwendet , in einem Prozess, der als Methioninzyklus oder Yang-Zyklus bekannt ist).

Methionin ist ein Zwischenprodukt in der Biosynthese von Cystein, Carnitin, Taurin, Lecithin, Phosphatidylcholin und anderen Phospholipiden. Störungen bei der Umwandlung von Methionin können zu Arteriosklerose führen .

Codierung

Methionin ist eine von zwei Aminosäuren, die von einem einzigen Codon im genetischen Code, AUG, kodiert wird (die andere ist Tryptophan, das vom Codon UGG kodiert wird), was auch die Botschaft ist, die dem Ribosom mitteilt, mit der Translation eines Proteins von mRNA zu beginnen . Folglich ist Methionin die erste Aminosäure, die eingebaut wird, obwohl sie normalerweise in posttranslationalen Modifikationen in verschiedenen Zellen eliminiert wird. Und Boten-RNA wird gebildet

Biosynthese

Enzyme :

  • EC 2.1.1.- SAM-abhängige Methyltransferasen
  • EC 2.1.1.5 Betain-Homocystein-S-Methyltransferase
  • EC 2.1.1.13 Methioninsynthase
  • EC 2.3.1.30 Serinacetyltransferase
    Image
    Metabolische Zusammenfassung von Methionin
  • EC 2.3.1.46 Homoserin-O-succinyltransferase
  • EC 2.5.1.6 Methioninadenosyltransferase
  • EC 2.5.1.47 Cystein-Synthase
  • EC 2.5.1.48 Cystathionin-γ-Synthase
  • EC 3.3.1.1 S-Adenosylhomocystein-Hydrolase
  • EC 4.1.1.57 Methionindecarboxylase
  • EC 4.2.1.22 Cystathionin-β-Synthase
  • EC 4.4.1.1 Cystathionin-γ-Lyase
  • EC 4.4.1.8 Cystathionin-β-Lyase

Als essentielle Aminosäure wird Methionin vom Menschen nicht synthetisiert, daher müssen wir Methionin oder Proteine, die es enthalten, aufnehmen. In Pflanzen und Mikroorganismen wird Methionin auf einem Weg synthetisiert, der sowohl Asparaginsäure als auch Cystein verwendet. Zuerst wird Asparaginsäure über β-Aspartyl-semialdehyd in Homoserin umgewandelt, indem ein Paar benachbarter Methylengruppen eingeführt wird. Homoserin wird zu 0-Succinylhomoserin, das dann mit Cystein reagiert, um Cystathionin zu produzieren, das der Schlüssel zum Platzieren von Homocystein ist. Anschließend erfolgt die Methylierung der Thiolgruppe aus Phosphaten, die Methionin bildet. Sowohl Cystathionin-γ-Synthetase als auch Cystathionin-β-Synthetase benötigen Pyridoxyl-5'-Phosphat als Cofaktor, während Homocystein-Methyltransferase Vitamin B12 als Cofaktor benötigt.

Die an der Biosynthese von Methionin beteiligten Enzyme sind:

  • Aspartokinase
  • β-Aspartat-Semialdehyd-Dehydrogenase
  • Homoserindehydrogenase
  • Homoserinacetyltransferase
  • Cystathionin-γ-Synthetase
  • Cystathionin-β-Lyase
  • Methionin-Synthetase (bei Säugetieren wird dieser Schritt von der Homocystein-Methyltransferase durchgeführt)

Andere biomedizinische Wege

Obwohl Säugetiere Methionin nicht synthetisieren können, kann es dennoch in einer Vielzahl von biomedizinischen Signalwegen verwendet werden, beispielsweise bei der Erzeugung von Homocystein:

Methionin wird durch Methionin-Adenosyltransferase, die in vielen Methyltransferreaktionen als Donor fungiert, in S-Adenosylmethionin (SAM) umgewandelt und in S-Adenosylhomocystein (SAH) umgewandelt; Adenocylhomocysteinase wandelt SAH in Homocystein um.

Es gibt zwei Schicksale von Homocystein: Methionin-Regeneration und Cystein-Bildung.

Methionin-Regeneration

Methionin kann über den Homocystein-Weg unter Beteiligung von Methionin-Synthetase regeneriert werden. Bei dieser Regeneration aus Homocystein wird Vitamin B12 benötigt. Daher könnte ein Anstieg von Homocystein in klinischen Tests ein Zeichen für einen Mangel an diesem Vitamin sein.

Es kann auch unter Verwendung von Betain-Glycin (NNN-Trimethylglycin) über den Methionin-Weg, in dem das Enzym Beatine-Homocystein-Methyltransferase (EC2.1.1.5, BHMT) remethyliert wird. BHMT macht 1,5 % aller löslichen Proteine ​​in der Leber aus, und neuere Erkenntnisse deuten darauf hin, dass es einen größeren Einfluss auf die Methionin- und Homocystein-Homöostase haben könnte als die Methionin-Synthetase.

Umwandlung in Cystein

Homocystein kann in Cystein umgewandelt werden.

  1. Cystathionin-beta-Synthetase (ein PLP-abhängiges Enzym) kombiniert Homocystein und Serin, um Cystathionin herzustellen. Statt Cystathionin über die für diesen Biosyntheseabbau charakteristische Cystathionin-beta-Lyase abzubauen, wird in diesem Fall Cystathionin zu Cystein und α-Ketobutyrat abgebaut, wodurch Cystathionin-Y-Lyase entsteht.
  2. Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase wandelt Alpha-Ketobutyrat in Propionyl-CoA um, das in einem dreistufigen Prozess zu Propionyl-CoA metabolisiert wird.

Polyamin-Biosynthese

Die Polyamine Spermin und Spermidin erfordern die Übertragung eines 3-Aminopropylsubstituenten auf den Stickstoff eines Putrescin- oder Sperminmoleküls. Diese Gruppe wird durch Decarboxylierung von S-Adenosylmethionin (SAM) erhalten. Wenn Spermin oder Spermidin synthetisiert wird, durchläuft S-Methylthioribosid eine Reihe von Umwandlungen, so dass Methionin gewonnen wird. Dieser Weg ist als Methionin-Salvage -Pathway (" Methionine Salvage Pathway ") bekannt [ 8 ]

Image
Methionin-Salvage-Weg

Enzyme :

  • EC 1.13.11.54 Eisen(II)-abhängige Acirreduktondioxygenase.
  • EC 1.13.11.53 Nickel(II)-abhängige Acirreduktondioxygenase
  • EC 2.5.1.22 Spermin-Synthase
  • EC 2.6.1.5 Tyrosintransaminase (Kann auch Methionin transaminieren) [ 9 ]
  • EC 2.7.1.100 S-Methyl-5-thioribosekinase
  • EC 3.1.3.77 Acirreduktonsynthase
  • EC 3.2.2.16 Methylthioadenosinnucleosidase
  • EC 4.1.1.50 S-Adenosylmethionin-Decarboxylase
  • EC 4.2.1.109 Methylthioribose-1-Phosphat-Dehydratase
  • EC 5.3.1.23 S-Methyl-5-thioribose-1-phosphat-Isomerase

Andere Biosynthesen

Methionin ist an der Biosynthese von Ethylen , [ 10 ] Nicotianamin , [ 11 ] Salinosporamiden [ 12 ] und mehreren Glucosinolaten [ 13 ] wie Sinigrin , Glycokeirolin , Glucoerucin, Glucoiberin, Glucoiberverin, Glucorraphanin und Sulforaphan beteiligt . [ 14 ]

Nahrungsquellen

Ziemlich hohe Mengen an Methionin sind in Sesamsamen sowie in Paranüssen , Fisch, Fleisch und anderen Pflanzensamen zu finden. Es gibt zahlreiche Obst- und Gemüsesorten sowie die meisten Hülsenfrüchte, die Methionin kaum oder nur in geringen Mengen enthalten.

Racemisches Methionin wird Tiernahrung oft als Zutat zugesetzt.

Nahrungsquellen von Methionin [ 15 ]
Essen Gramm/100 Gramm
Sesamsamen 1.656
brasilianische Nüsse 1.008
Sojaproteinkonzentrat 0,814
Haferflocken 0,312
Erdnüsse 0,309
Kichererbse 0,253
Mais 0,197
Mandel 0,151
Saubohnen 0,117
Linsen 0,077
Reis 0,052

Einschränkung des Methioninkonsums

Jeden Tag gibt es mehr Studien, die zeigen, dass die Einschränkung des Methioninkonsums die Lebensdauer einiger Tiere verlängern kann. [ 16 ] ​[ 17 ]

Im Jahr 2005 zeigte eine Studie, dass die Einschränkung der Methioninaufnahme ohne Energieeinschränkung bei Nagetieren ihre Lebensdauer verlängerte. [ 18 ]

Siehe auch

Referenzen

  1. ↑ CAS-Nummer
  2. ↑ S. Hansen: Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois. Archiviert am 15. Juni 2016 auf der Wayback Machine . Berliner 2015.
  3. ↑ JH Mueller, Eine neue schwefelhaltige Aminosäure, die aus Casein isoliert wurde. , Proc Soc Exp Biol Med, Band 19, S. 161ff (1922).
  4. ↑ AM Pappenheimer, John Howard Mueller, Biographical Memoirs National Academy, 1987, S. 309.
  5. ↑ G. Barger und FP Coine: Die Aminosäure Methionin; Konstitution und Synthese , Biochem J, Band 22, S. 1417ff (1928).
  6. ↑ Barger, Weichselbaum, Biochem. J., Band 25, 1931, S. 997.
  7. ↑ S. Odake, Biochem. Z., Band 161, 1925, 446–455.
  8. ↑ Jonathan W. Wray, Robert H. Abeles (1995). «Der Methionin-Salvage-Weg in Klebsiella pneumoniae und Rattenleber IDENTIFIKATION UND CHARAKTERISIERUNG VON ZWEI NEUARTIGEN DIOXYGENASEN». Das Journal of Biological Chemistry, 270 : 3147-3153. doi : 10.1074/jbc.270.7.3147 . 
  9. ^ Heilbronn J, Wilson J, Berger BJ. (1999). "Tyrosin-Aminotransferase katalysiert den letzten Schritt des Methionin-Recyclings in Klebsiella pneumoniae ." . J Bakteriol. 181 (6): 1739-47. 
  10. ↑ http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/ethene.html
  11. ↑ http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/nicotian.html
  12. ↑ Yolande A. Chan, Angela M. Podevels, Brian M. Kevanya, Michael G. Thomas (2009). "Biosynthese von Polyketidsynthase-Extendereinheiten". Natural Product Reports 26 : 103. doi : 10.1039/b801658p . 
  13. ↑ http://www.plantphysiol.org/cgi/reprint/86/2/319.pdf
  14. ↑ Paul M. Dewick (2009). Medizinische Naturstoffe: ein biosynthetischer Ansatz . John Wiley und Söhne. ISBN  9780470741689 . 
  15. ↑ National Nutrient Database for Standard Reference , US Department of Agriculture, archiviert vom Original am 3. März 2015 , abgerufen am 7. September 2009  .
  16. ↑ Bárcena C, Quirós PM, Durand S, Mayoral P, Rodríguez F, Caravia XM, Mariño G, Garabaya C, Fernández-García MT, Kroemer G, Freije JMP, López-Otín C (2018). "Methionin-Restriktion verlängert die Lebensdauer in progeroiden Mäusen und verändert den Lipid- und Gallensäurestoffwechsel" . PubMed, NCBI . doi : 10.1016/j.celrep.2018.07.089 . 
  17. ↑ Sun L, Sadighi Akha AA, Miller RA, Harper JM. (2009). "Verlängerung der Lebensspanne bei Mäusen durch Nahrungsrestriktion vor der Entwöhnung und durch Methioninrestriktion im mittleren Alter" . PubMed, NCBI . PMID  19414512 . doi : 10.1093/gerona/glp051 . 
  18. ↑ Richard A. Miller, Gretchen Buehner, Yayi Chang, James M. Harper, Robert Sigler, Michael Smith‐Wheelock (2005). "Methionin-arme Ernährung verlängert die Lebensdauer der Maus, verlangsamt die Immun- und Linsenalterung, verändert die Glukose-, T4-, IGF-I- und Insulinspiegel und erhöht die Hepatozyten-MIF-Spiegel und die Stressresistenz". Wiley Online-Bibliothek . doi : 10.1111/j.1474-9726.2005.00152.x . 

Externe Links

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