Häm A
| Häm A | ||
|---|---|---|
 | ||
 | ||
| Molekularformel | ? | |
| Identifikatoren | ||
| CAS-Nummer | 18535-39-2 [ 1 ] | |
| ChEBI | 24479 | |
| ChemSpider | 21106444 | |
| PubChem | 5288529 | |
|
C/C(C)=C\CCC(\C)=C\CCC(\C)=C\CCC(O)c1c2/C=C\3C(\C)=C(\C=C)/C =4/C=C8/C(/C)=C(/CCC(O)=O)\C7=C\C5C(\CCC(O)=O)=C(\C=O)/C6=C /c(c1C)n2[Fe-2]([N+]/3=4)(N56)N78
| ||
|
InChI= 1S/C49H59N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4) 14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44) 26-42-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,43 ,46,55H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4-,50,51,52,53,56,57,58,59);/q-1;+ 2/p-2/b29-15+,30-17+,42-26-;
Schlüssel: RRRJRRNGYOECDS-ZHOBENDVSA-L | ||
| physikalische Eigenschaften | ||
| Molmasse | 852,837 g / mol _ | |
| Werte im SI und bei Normbedingungen (25 °C und 1 atm ), sofern nicht anders angegeben. | ||
Ein Häm A (oder Häm A ) ist ein Häm , d. h. ein Koordinationskomplex, der durch einen makrocyclischen vierzähnigen Liganden namens Porphyrin gebildet wird , der ein Eisenatom chelatisiert . Häm A ist ein Biomolekül und kommt natürlicherweise in vielen Organismen vor.
Beziehung zu anderen, die wir haben
Häm A unterscheidet sich von Häm B darin, dass die Methylseitenkette an Position 8 des Rings oxidiert ist, um eine Formylgruppe zu bilden, und dass an Position 2 die Vinylgruppe eine Hydroxyethylfarnesylgruppe hinzugefügt hat , eine Isoprenoidkette . Häm A ist Häm O insofern ähnlich , als sie beide diese Farnesylgruppe an Position 2 besitzen, Häm O jedoch nicht die Formylgruppe an Position 8 besitzt, aber immer noch die Methylgruppe enthält. Die erste korrekte Struktur von Häm A, die auf NMR- und Infrarotspektren der reduzierten Form (der mit Fe(II)) basierte, wurde 1975 veröffentlicht. [ 2 ]
Geschichte
Häm A wurde erstmals 1951 vom deutschen Biochemiker Otto Warburg isoliert , der weiter zeigte, dass es ein Bestandteil des integralen Membranproteins Cytochrom-c-Oxidase ist . [ 3 ]
Stereochemie
Die abschließende Frage nach der exakten geometrischen Konfiguration des ersten Kohlenstoffs in Position 3 von Ring I, also des an die Hydroxylgruppe gebundenen Kohlenstoffs, wurde kürzlich in einer Veröffentlichung beantwortet, in der ihm die chirale Konfiguration S zugeordnet wird. [ 4 ]
Wie Häm B wird Häm A häufig über eine Koordinationsbindung zwischen dem Häm-Eisen und einer hoch konservierten Aminosäureseitenkette an das Apoprotein gebunden gefunden. In der Cytochrom-c-Oxidase , einem wichtigen Atmungsprotein, ist dieser fünfte Ligand für Häm A am Sauerstoffreaktionszentrum eine Histidylgruppe . [ 5 ] Dies ist ein gemeinsamer Ligand für viele Hämoproteine , einschließlich Hämoglobin und Myoglobin .
Häm-Gruppe in der Cytochrom-c-Oxidase, gebunden durch zwei Histidinreste (in rosa dargestellt) [ 6 ]
Ein Beispiel für ein Metalloprotein, das die Häm-A-Gruppe enthält, ist Cytochrom-c-Oxidase. Dieses hochkomplexe Protein enthält Häm A an zwei verschiedenen Stellen mit jeweils unterschiedlicher Funktion. Das Eisen in Häm A von Cytochrom A ist hexakoordiniert, d. h. es ist an sechs andere Atome gebunden. Das Eisen im Häm Eine Gruppe von Cytochrom a3 ist manchmal an fünf andere Atome gebunden, wodurch die sechste Stelle für die Bindung an ein zweiatomiges Sauerstoffmolekül verfügbar bleibt. [ 6 ] Zusätzlich bindet dieses Enzym 3 Atome Kupfer, Magnesium, Zink und verschiedene Natrium- und Magnesiumionen. Es wird angenommen, dass die beiden Häm-A-Gruppen der Cytochrom-c-Oxidase Elektronen miteinander, mit Kupferatomen und mit dem eng verbundenen Cytochrom-c -Protein austauschen.
Es wird angenommen, dass die Cytochrom-c-Oxidase für die Erhaltung der Energie verantwortlich ist, die durch die zweiatomige Sauerstoffreduktion bereitgestellt wird, indem Protonen in den inneren Mitochondrienraum gepumpt werden. Dabei spielen sowohl die Formylgruppe als auch die Hydroxyethylfarnesylgruppe von Häm A eine wichtige Rolle, wie von der einflussreichen Gruppe von S. Yoshikawa veröffentlicht wurde. [ 7 ]
Siehe auch
- Häm
- Häm B
- Häm C
- Häme O
- Hämoprotein
- Cytochrom-c-Oxidase (Komplex IV der Zellatmung )
Referenzen
- ↑ CAS-Nummer
- ↑ Caughey, WS et al. (1975). "Häm A der Cytochrom-c-Oxidase". Zeitschrift für Biologische Chemie 250 : 7602-7622.
- ^ Warburg, O. und Gewitz H. S. (1951). Cytohamin aus Herzmuskel. Zeitschrift für Physiologische Chemie 288 : 1-4. doi : 10.1515/bchm2.1951.288.1.1 .
- ↑ E. Yamashita, H. Aoyama, M. Yao, K. Muramoto, K. Shinzawa-Itoh, S. Yoshikawa, T. Tsukihara; Aoyama; Yao; Muramoto; Shinzawa-Itoh; Yoshikawa; Tsukihara (2005). «Absolute Konfiguration der Hydroxyfarnesylethylgruppe von Häm A, bestimmt durch Röntgenstrukturanalyse von Rinderherz-Cytochrom-C-Oxidase unter Verwendung von Methoden, die bei einer Auflösung von 2,8 Angström anwendbar sind». Acta Crystallographica D 61 (10): 1373-1377. doi : 10.1107/S0907444905023358 .
- ↑ Tsukihara, K. Shimokata, Y. Katayama, H. Shimada, K. Muramoto, H. Aoyama, M. Mochizuki, K. Shinzawa-Itoh, E. Yamashita, M. Yao, Y. Ishimura, S. Yoshikawa; Shimokata; Katyama; Shimada; Muramoto; Aoyama; Mochizuki; Shinzawa-Itoh; Yamashita; Yao; ishimura; Yoshikawa (2003). "Das Low-Spin-Häm der Cytochrom-C-Oxidase als treibendes Element des Protonenpumpprozesses" . PNAS 100 (26): 15304-15309. PMC307562 . _ PMID 14673090 . doi : 10.1073/pnas.2635097100 .
- ^ a b Yoshikawa, S.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yamashita, E.; Inoue, N.; Yao, M.; Fei, MJ et al. (1998). "Redoxgekoppelte Kristallstrukturänderungen in Rinderherz-Cytochrom-c-Oxidase". Wissenschaft 280 (5370): 1723-1729. PMID 9624044 . doi : 10.1126/science.280.5370.1723 .
- ↑ K. Shimokata, Y. Katayama, H. Murayama, M. Suematsu, T. Tsukihara, K. Muramoto, H. Aoyama, S. Yoshikawa, H. Shimada; Katyama; Murayama; Suematsu; Tsukihara; Muramoto; Aoyama; Yoshikawaet al. (2007). "Der Protonenpumpweg der Cytochrom-C-Oxidase aus Rinderherz" . PNAS 104 (10): 4200-4205. PMC1820732 . _ PMID 17360500 . doi : 10.1073/pnas.0611627104 .
