Opsina

As opsinas são proteínas de membrana que se tornam sensíveis à luz, modificando as propriedades físico-químicas do cromóforo da retina . Uma das principais funções das opsinas é fornecer um ambiente propício à absorção de luz em um determinado comprimento de onda , portanto, um tipo diferente de opsina afetará a retina de maneira diferente.

Para a visão de cores em animais, eles têm especializações para discriminação de luz, assim como o olho faz nos metazoários . Mas ao fazer uma análise da fotorrecepção, observa-se que ela é causada especificamente por moléculas que desencadeiam uma cadeia de transdução, e posteriormente ativarão o sistema nervoso. Esses elementos são receptores de fotopigmentos acoplados a uma proteína G , que consiste em uma parte proteica, a opsina, e um cromóforo do tipo retinal . Um dos principais componentes, o retinal, é um cromóforo do tipo retinaldeído que é basicamente uma vitamina A. Esta atua como uma base de schiff , sendo isomerizada pelo choque causado por um fóton , gerando a etapa inicial de transferência de elétrons na reação. O composto está ligado a uma apoproteína (a opsina) na hélice sete de sua estrutura por meio de sua protonação , gerando a cadeia de fototransdução e, posteriormente , ativando o sistema nervoso . ]

Operação e localização

Fotopigmentos encontrados em animais. Em vertebrados (esquerda) e em invertebrados (direita)

As opsinas são proteínas de membrana heptahelicoidal com peso molecular entre 30-60k  Da , compostas por cerca de 355 aminoácidos que atuam como um escudo que modifica as propriedades físico-químicas do cromóforo . Uma das principais funções da opsina é fornecer um ambiente propício à absorção de luz em um determinado comprimento de onda, portanto, um tipo diferente de opsina afetará a retina de maneira diferente. Essas pequenas mudanças próximas ao cromóforo são suficientes para gerar mudanças no comprimento de onda absorvido, dando ao animal uma sensação de luz diferente. Apesar do exposto, existem propriedades gerais para todos os tipos de opsinas. Todos fornecem uma interface ideal para ligação e interação da proteína G e iniciação da cadeia de fototransdução e conservam zonas para discriminação de luz .

As moléculas de fotorreceptores foram classificadas de acordo com o tipo de reação química que sofrem. Existem aqueles com um "bi-estado", em que sofre isomerização entre um estado escuro onde o fotoproduto volta ao seu estado original após absorver a luz. Dentre esse grupo estão as opsinas do tipo Go, Gq, Peropsina e Neuropsina, que são encontradas em animais invertebrados por excelência. Depois, há fotorreceptores com propriedades de "branqueamento", onde a proteína libera seu cromóforo e entra em um estado estável, não revertendo ao estado escuro inicial após a irradiação da luz. Um exemplo desse grupo são as opsinas do tipo Gt , que são encontradas no cérebro de vertebrados e estão entre as que não geram resposta visual, tendo participação no ciclo circadiano ]

Através do desenvolvimento

A expressão de opsinas começa a ser observada desde o início do desenvolvimento do animal, logo após a diferenciação das células fotorreceptoras. Há um aparecimento inicial de melanopsina, encefalopsina e peropsina nas fases primárias com a ajuda do fator de transcrição Crx, a fim de sincronizar os ciclos circadianos no embrião. Otx2 e Mitf são os genes candidatos à regulação do primórdio da cavidade óptica, e têm ação conjunta nas primeiras fases, mas têm papel desconhecido nas vias de sinalização. Genes e transdução de cadeias e mecanismos de regulação de opsinas têm sido mais estudados para vertebrados. Existem 5 tipos de opsinas (RH1, RH2, SWS1, SWS2, M/LWS) que são reguladas por genes dos subtipos opn1mw1, opn1mw2, opn1mw3, opn1sw2, opn1lw1, respectivamente, com expressão diferencial no plano espaço-temporal. Um exemplo desse mesanismo é o desenvolvimento no olho do peixe-zebra, onde nos estágios iniciais observa-se uma expressão conjunta da opsina RH2 com suas diferentes isoformas na periferia do olho, que então se diferencia em direção à parte central, gerando uma presença regional . das diferentes proteínas com igual expressão dos genes envolvidos. ]

Evolução

As opsinas fazem parte de uma grande família de receptores transmembrana, os GPCR's ( G Protein Coupled Receptor ), que é um dos mais diversos grupos de proteínas dentro do reino animal devido ao seu grande número de funções e variações no mecanismo. Como todas as opsinas usam retinal como ligante, é compreensível supor que a rodopsina evoluiu de um receptor retinóide que adquiriu a capacidade de se ligar covalentemente ao seu ligante. Consequentemente, as opsinas basais sofreram diversificação devido à sua capacidade de se acoplar a diferentes proteínas G. Essa variação se reflete na filogenia das opsinas, onde há uma forte relação entre as diferentes subfamílias e diversidade funcional. ]

Quando o cromóforo é protonado para ligação covalente com a proteína, ele gera uma carga positiva no meio transmembranar. Isso resulta em uma liberação de carga positiva altamente instável que foi resolvida pela adição de um aminoácido negativo, um contra-íon, um resíduo de aminoácido importante para a absorção de luz visível do pigmento à base de opsina, próximo à junção entre ambas as moléculas no aminoácido. 113 na hélice três. ]

Proteína rodopsina com aminoácido 113 designado para estabilizar a ligação de cromóforos

Análises mutacionais de pigmentos distáveis ​​e clareadores indicam que durante a evolução molecular de pigmentos visuais em animais, e especificamente em vertebrados, o deslocamento do contraíon resultou não apenas na propriedade única do branqueamento. Mas, ao mesmo tempo, houve a aquisição do pigmento sensível ao vermelho e uma capacidade de ativação superior à proteína G gerada por uma mudança conformacional do pigmento induzida pela luz absorvida. Esses eventos de evolução molecular indicam que a diversificação desse grupo de proteínas ocorreu com pequenas alterações em sua estrutura e função, resultando na origem da estabilidade da fotorrecepção e da visão de cores.

Recentemente, vários genes para a diferenciação dos olhos foram caracterizados em cnidários sem que estes possuíssem sistema nervoso, de modo que não conseguem processar essa quantidade de informações e nos leva a pensar que o olho evoluiu antes do sistema nervoso . Isso leva a novas hipóteses sobre a origem e evolução do olho , bem como fotopigmentos no reino animal. A hipótese mais estudada explica que a fotossensibilidade se originou em algas vermelhas fotossintéticas, que foram posteriormente introduzidas simbioticamente em dinoflagelados basais como cloroplastos secundários e posteriormente especializadas em organelas oculares. Em cnidários , é comum ver os dinoflagelados como simbiontes ativos , então é possível que os genes de fotorrecepção tenham sido transferidos para os hospedeiros. ]