Ramachandran tomt - Ramachandran plot

Image
Original hard-sfære, redusert radius og avslappet tau φ, ψ regioner fra Ramachandran, med oppdaterte etiketter og akser
Image
Ryggradens dihedrale vinkler φ og ψ (og ω). Alle tre vinklene er 180 ° i den viste konformasjonen

I biokjemi er et Ramachandran -plot (også kjent som et Rama -plot , et Ramachandran -diagram eller et [φ, ψ] -plott ), opprinnelig utviklet i 1963 av GN Ramachandran , C. Ramakrishnan og V. Sasisekharan , en måte å visualisere energisk tillatte regioner for ryggrad dihedrale vinkler ψ mot φ av aminosyrerester i proteinstruktur . Figuren til venstre illustrerer definisjonen av hed og ψ ryggraden dihedrale vinkler (kalt φ og φ 'av Ramachandran). Vinkelen at ved peptidbindingen er normalt 180 °, siden den delvis-dobbelt-bindende karakteren beholder peptidet plant. Figuren øverst til høyre viser de tillatte φ, ψ ryggradskonformasjonsområdene fra Ramachandran et al. 1963 og 1968 beregninger av harde kugler: full radius i solid kontur, redusert radius i stiplet og avslappet tau (N-Cα-C) vinkel i stiplete linjer. Fordi dihedrale vinkelverdier er sirkulære og 0 ° er det samme som 360 °, "vikler" kantene på Ramachandran-plottet høyre til venstre og bunn-til-topp. For eksempel er den lille stripen med tillatte verdier langs den nedre venstre kanten av tomten en fortsettelse av det store området med utvidet kjede øverst til venstre.

Image
Et Ramachandran-plott generert fra humant PCNA , et trimerisk DNA-klemmeprotein som inneholder både β-ark og α-helix ( PDB ID 1AXC). De røde, brune og gule områdene representerer de foretrukne, tillatte og "sjenerøst tillatte" områdene som definert av ProCheck

Bruker

En Ramachandran -tomt kan brukes på to litt forskjellige måter. Den ene er å i teorien vise hvilke verdier eller konformasjoner av ψ og φ vinklene som er mulige for en aminosyrerest i et protein (som øverst til høyre). Et annet er å vise den empiriske fordelingen av datapunkter observert i en enkelt struktur (som til høyre, her) ved bruk for strukturvalidering , eller i en database med mange strukturer (som i de nedre 3 tomtene til venstre). Begge tilfellene er vanligvis vist mot konturer for de teoretisk begunstigede regionene.

Aminosyre preferanser

Man kan forvente at større sidekjeder vil resultere i flere restriksjoner og følgelig en mindre tillatt region på tomten Ramachandran, men effekten av sidekjeder er liten. I praksis er den største effekten sett av tilstedeværelse eller fravær av metylengruppen ved Cp. Glysin bare har et hydrogenatom på sin sidekjede, med et mye mindre van der Waals radius enn CH 3 , CH 2 , eller CH-gruppe som starter sidekjeden av alle andre aminosyrer. Derfor er det minst begrenset, og dette er tydelig på Ramachandran -plottet for glycin (se Gly -plott i galleriet ) som det tillatte området er betydelig større for. I kontrast viser Ramachandran-plottet for prolin , med sin sidekjede med fem ledd som forbinder Cα med ryggrad N, et begrenset antall mulige kombinasjoner av ψ og φ (se Pro-plott i galleriet ). Resten før prolin ("pre-prolin") har også begrensede kombinasjoner sammenlignet med det generelle tilfellet.

Nyere oppdateringer

Det første Ramachandran-plottet ble beregnet like etter at den første proteinstrukturen ved atomoppløsning ble bestemt ( myoglobin , i 1960), selv om konklusjonene var basert på småmolekylær krystallografi av korte peptider. Nå, mange tiår senere, er det titusenvis av høyoppløselige proteinstrukturer bestemt av røntgenkrystallografi og deponert i Protein Data Bank (PDB) . Mange studier har benyttet seg av disse dataene for å produsere mer detaljerte og nøyaktige φ, ψ plott (f.eks. Morris et al. 1992; Kleywegt & Jones 1996; Hooft et al. 1997; Hovmöller et al. 2002; Lovell et al. 2003; Anderson et al. 2005. Ting et al. 2010).

De fire figurene nedenfor viser datapunkter fra et stort sett med høyoppløselige strukturer og konturer for favoriserte og for tillatte konformasjonsområder for det generelle tilfellet (alle aminosyrer unntatt Gly, Pro og pre-Pro), for Gly og for Pro . De vanligste områdene er merket: α for α helix , Lα for venstrehendt helix, β for β-ark og ppII for polyprolin II. En slik klynging er alternativt beskrevet i ABEGO-systemet, hvor hver bokstav står for α (og 3 10 ) helix, høyrehendte β-ark (og utvidede strukturer), venstrehendte helixer, venstrehendte ark og til slutt uplottbare cis-peptid bindinger noen ganger sett med prolin; det har blitt brukt i klassifiseringen av motiver og mer nylig for å designe proteiner.

Selv om Ramachandran -plottet har vært en lærebokressurs for å forklare den strukturelle oppførselen til peptidbinding, ble en uttømmende utforskning av hvordan et peptid oppfører seg i hver region i Ramachandran -plottet nylig publisert (Mannige 2017).

The Molecular biofysikk Unit ved Indian Institute of Science feiret 50 års Ramachandran Kart ved å organisere internasjonale konferansen om biomolekylære Skjemaer og funksjoner fra 8 til 11 januar 2013.

Relaterte konvensjoner

Man kan også plotte dihedrale vinkler i polysakkarider (f.eks. Med CARP ).

Galleri

  • Image

    Ramachandran -tomt for den generelle saken; data fra Lovell 2003

  • Image

    Ramachandran tomt for Glycine

  • Image

    Ramachandran tomt for Proline

  • Image

    Ramachandran tomt for pre-Proline

Programvare

Referanser

Videre lesning

Eksterne linker