Ramachandranin juoni - Ramachandran plot

Image
Alkuperäiset kovapallot, pienennetty säde ja rento-tau-alueet Ramachandranista, päivitetyillä tarroilla ja akseleilla
Image
Selkärangan kaksikulmaiset kulmat φ ja ψ (ja ω). Kaikki kolme kulmaa ovat 180 °: ssa esitetyssä muodossa

In biokemia , joka on Ramachandran-kuvaajan (tunnetaan myös Rama juoni , joka on Ramachandran kaavio tai [φ, ψ] juoni ), joka kehitettiin alunperin vuonna 1963 GN Ramachandran , C. Ramakrishnan, ja V. Sasisekharan , on tapa havainnollistaa energeettisesti sallittuja alueilla selkärangan diedrikulmat ψ vastaan φ on aminohapon jäämien proteiinin rakenteeseen . Vasemmanpuoleinen kuva havainnollistaa hedral- ja ψ -rungon kaksikulmaisten kulmien määritelmää (Ramachandran kutsui niitä φ ja φ '). Ω-kulma peptidisidoksessa on normaalisti 180 °, koska osittainen kaksoissidos luonne pitää peptidin tasomaisena. Oikeassa yläkulmassa oleva kuva esittää Ramachandran et al. 1963 ja 1968 kovan pallon laskelmat: täysi säde kiinteällä ääriviivalla, pienempi säde katkoviivalla ja rento tau (N-Cα-C) -kulma katkoviivoilla. Koska kaksikulmaiset kulma- arvot ovat pyöreitä ja 0 ° on sama kuin 360 °, Ramachandran-kaavion reunat "kääritään" oikealta vasemmalle ja alhaalta ylös. Esimerkiksi pieni sallittujen arvojen juoni kaavion vasemmassa alareunassa on jatkoa suurelle, laajennetulle ketjualueelle vasemmassa yläkulmassa.

Image
Ramachandran-käyrä, joka on muodostettu ihmisen PCNA: sta , trimeerisestä DNA-puristusproteiinista, joka sisältää sekä β-levyn että a-heliksin ( PDB ID 1AXC). Punaiset, ruskeat ja keltaiset alueet edustavat suosituimpia, sallittuja ja "runsaasti sallittuja" alueita ProCheckin määritelmän mukaisesti

Käyttää

Ramachandran -juonta voidaan käyttää kahdella hieman eri tavalla. Yksi on osoittaa teoriassa, mitkä values- ja φ-kulmien arvot tai konformaatiot ovat mahdollisia proteiinin aminohappotähteelle (kuten oikeassa yläkulmassa). Toinen on näyttää datapisteiden empiirinen jakauma, joka on havaittu yhdessä rakenteessa (kuten oikealla, tässä) rakenteen validoinnissa , tai muuten monien rakenteiden tietokannassa (kuten alemmissa kolmessa käyrässä vasemmalla). Kumpikin tapaus näytetään yleensä teoreettisesti suosituille alueille.

Aminohappoasetukset

Voisi olettaa, että suuret sivuketjut aiheuttaisivat enemmän rajoituksia ja siten pienemmän sallitun alueen Ramachandran -juonessa, mutta sivuketjujen vaikutus on pieni. Käytännössä suurin havaittu vaikutus on metyleeniryhmän läsnäolo tai puuttuminen Cβ: ssä. Glysiini on vain vetyatomi sen sivuketju, jossa on paljon pienempi van der Waalsin säde kuin CH 3 , CH 2 , tai CH-ryhmä, joka alkaa sivuketjun kaikkien muiden aminohappojen. Siksi se on vähiten rajoitettu, ja tämä näkyy glysiinin Ramachandran -käyrässä (katso Gly -kuvaaja galleriassa ), jonka sallittu alue on huomattavasti suurempi. Sitä vastoin proliinin Ramachandran-käyrä , jossa on 5-jäseninen rengas-sivuketju, joka yhdistää Ca: n selkärankaan N, näyttää rajoitetun määrän mahdollisia yhdistelmiä ψ ja φ (katso Pro-kuvaaja galleriassa ). Proliinia edeltävällä tähteellä ("preproliini") on myös rajoitettuja yhdistelmiä yleiseen tapaukseen verrattuna.

Uusimmat päivitykset

Ensimmäinen Ramachandran-käyrä laskettiin heti sen jälkeen, kun ensimmäinen proteiinirakenne atomin resoluutiossa oli määritetty ( myoglobiini , vuonna 1960), vaikka johtopäätökset perustuivat lyhyiden peptidien pienimolekyylisiin kristallografioihin. Nyt monet vuosikymmentä myöhemmin, on olemassa kymmeniä tuhansia korkean resoluution proteiinia rakenteet määritettiin röntgen- crystallography ja talletetaan Protein Data Bank (PDB) . Monet tutkimukset ovat hyödyntäneet näitä tietoja tuottaakseen yksityiskohtaisempia ja tarkempia kuvauksia (esim. Morris et al. 1992; Kleywegt & Jones 1996; Hooft et ai. 1997; Hovmöller et al. 2002; Lovell et al. 2003; Anderson et ai. 2005. Ting et al. 2010).

Alla olevat neljä kuvaa osoittavat datapisteitä suuresta korkean resoluution rakenteesta ja ääriviivoista suosituille ja sallituille konformaatioalueille yleistapauksessa (kaikki aminohapot paitsi Gly, Pro ja pre-Pro), Gly ja Pro . Yleisimmät alueet on merkitty: α α - kierukalle, Lα vasenkätiselle kierukalle , β β-levylle ja ppII polyproliini II: lle. Tällainen ryhmittely kuvataan vaihtoehtoisesti ABEGO-järjestelmässä, jossa jokainen kirjain tarkoittaa α (ja 3 10 ) kierukkaa, oikeakätisiä β-arkkeja (ja laajennettuja rakenteita), vasenkätisiä kierrejä, vasenkätisiä arkkeja ja lopulta irrotettavaa cis-peptidiä siteet, joita joskus nähdään proliinin kanssa; sitä on käytetty motiivien luokittelussa ja viime aikoina proteiinien suunnittelussa.

Vaikka Ramachandran -juoni on ollut oppikirjaresurssi peptidisidoksen rakenteellisen käyttäytymisen selittämiseen, kattava selvitys siitä, miten peptidi käyttäytyy kaikilla Ramachandran -juonen alueilla, julkaistiin vasta äskettäin (Mannige 2017).

Molekulaarinen biofysiikka yksikön Indian Institute of Science juhli 50 vuotta Ramachandran Map järjestämällä kansainvälisen konferenssin biomolekyylitutkimuksesta Lomakkeet ja funktioiden 8-11 01 2013.

Aiheeseen liittyvät sopimukset

Voidaan myös piirtää kaksikulmaiset kulmat polysakkarideihin (esim. CARP ).

Galleria

  • Image

    Ramachandran -juoni yleiseen tapaukseen; tiedot Lovell 2003: sta

  • Image

    Ramachandranin juoni Glysiinille

  • Image

    Ramachandranin juoni Prolinea varten

  • Image

    Ramachandranin juoni esiproliinille

Ohjelmisto

Viitteet

Lue lisää

Ulkoiset linkit