APAF1 - APAF1

APAF1
APAF 1.png
Structures disponibles
APD Recherche orthologue : PDBe RCSB
Identifiants
Alias APAF1 , APAF-1, CED4, facteur d'activation de la peptidase apoptotique 1
Identifiants externes OMIM : 602233 MGI : 1306796 HomoloGene : 7626 GeneCards : APAF1
Orthologues
Espèce Humain Souris
Entrez
Ensemble
UniProt
RefSeq (ARNm)

NM_001160
NM_013229
NM_181861
NM_181868
NM_181869

NM_001042558
NM_001282947
NM_009684

RefSeq (protéine)

NP_001151
NP_037361
NP_863651
NP_863658
NP_863659

NP_001036023
NP_001269876
NP_033814

Localisation (UCSC) Chr 12 : 98.65 – 98.74 Mo Chr 10 : 90.99 – 91.08 Mo
Recherche PubMed
Wikidata
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Le facteur d'activation de la protéase apoptotique 1 , également connu sous le nom d' APAF1 , est un homologue humain du gène CED-4 de C. elegans .

Une fonction

Ce gène code pour une protéine cytoplasmique qui forme l'un des nœuds centraux du réseau de régulation de l' apoptose . Cette protéine contient (à partir du N terminal) un domaine de recrutement de caspase ( CARD ), un domaine ATPase (NB-ARC), quelques domaines hélicoïdaux courts puis plusieurs copies du domaine de répétition WD40 . Lors de la liaison du cytochrome c et du dATP , cette protéine forme un apoptosome oligomère . L'apotosome se lie et clive la protéine Procaspase-9 , libérant sa forme mature et activée. Le mécanisme précis de cette réaction est encore débattu bien que les travaux publiés par Guy Salvesen suggèrent que l'apotosome peut induire la dimérisation de la caspase-9 et l' autocatalyse ultérieure . La caspase-9 activée stimule la cascade de caspases subséquente qui engage la cellule à l'apoptose.

L'épissage alternatif donne lieu à plusieurs variantes de transcrits codant pour différentes isoformes.

Structure

APAF1 contient un domaine CARD avec un motif de clé grecque composé de six hélices, un domaine de liaison nucléotidique à repliement de Rossman, un motif hélicoïdal court et un domaine en hélice ailée.

Interactions

Il a été démontré que APAF1 interagit avec :

Les références

Liens externes

Lectures complémentaires