ATPaasi

ATPaasit
käytettävissä olevista rakenteista
ATE	entsyymirakenteet RCSB ATE , PDBe , PDBsum
Tunnisteet
; Ulkoiset tunnisteet	Entsyymitietokannat IntEnz : IntEnz- merkintä ; BRENDA : BRENDA- merkintä ; ExPASy : NiceZime-näkymä ; KEGG : KEEG-merkintä ; PRIAM : PRIAM- profiili ExplorEnz ; : ExplorEnz- merkintä MetaCyc ; : Metabolic pathway
EY-numero	3.6
Proteiinin rakenne/toiminto
proteiinityyppi	ATPaasit
Toiminnot	entsyymejä
Ortologit
Ihmisen	Hiiri
n/a	n/a
[1] ;
[kaksi]
	v; sinä; ja;

Adenosiinitrifosfaatti (ATP).

Adenosiinidifosfaatti (ADP).

ATPaasit ovat luokka entsyymejä , jotka katalysoivat ATP : n hajoamista ADP :ksi ja vapaaksi fosfaatti -ioniksi . Tämä reaktio on eksergoninen , koska se vapauttaa energiaa , jota käytetään useimmissa tapauksissa toisen kemiallisen reaktion suorittamiseen, joka on kytketty kuvattuun reaktioon. ^{[ 1} ]

Prosessia, jonka ATPaasi suorittaa ATP-molekyylissä, kutsutaan myös defosforylaatioksi . Tämä defosforylaatio vapauttaa energiaa, jota entsyymi käyttää tehostamaan muita kemiallisia reaktioita, joita ei muuten voisi tapahtua. Kaikki tunnetut elämänmuodot käyttävät laajasti tätä prosessia. ^{[ 2} ]

Jotkut näistä proteiineista ovat integraalisia kalvoproteiineja (ankkuroituina plasmakalvoon), ja liuenneet aineet liikkuvat kalvon poikki, tyypillisesti pitoisuusgradienttiaan vastaan . Näitä kutsutaan transmembraanisiksi ATPaaseiksi.

Ominaisuudet

Transmembraaniset ATPaasit tuovat monia solujen aineenvaihduntaan välttämättömiä metaboliitteja ja vievät toksiineja, jätteitä ja liuenneita aineita, jotka voivat häiritä soluprosesseja. Esimerkkinä on natriumin ja kaliumin vaihto, joka tapahtuu hermosolujen dendriiteissä, joissa solukalvon potentiaali säilyy. Toinen esimerkki on kaliumvety-ATPaasi, joka happamoi mahalaukun sisältöä. Myosiini on eräänlainen ATPaasi. ^{[ 3} ]

Vaihtimien lisäksi muihin transmembraanisten ATPaasiryhmiin kuuluvat yhteiskuljettimet ja pumput (jotkin vaihtimet ovat kuitenkin myös pumppuja). Jotkut näistä, kuten Na + /K + ATPaasi, aiheuttavat nettovarausvirran, mutta toiset eivät. ^{[ 4 ]}^[ ⁵ ]

Reaktiomekanismi

ATP-hydrolyysin ja kuljetuksen välinen kytkentä on enemmän tai vähemmän tiukka kemiallinen reaktio, jossa jokaista hydrolysoitua ATP-molekyyliä kohti kuljetetaan kiinteä määrä liuenneita molekyylejä; Esimerkiksi 3 Na+-ionia ulos solusta ja 2 K+-ionia sisään hydrolysoidulla ATP:llä Na+/K+-vaihtimelle.

Transmembraaniset ATPaasit hyödyntävät ATP:n kemiallista potentiaalienergiaa, koska ne tekevät mekaanista työtä: ne kuljettavat liuenneita aineita termodynaamisesti suositellun liikesuuntansa vastakkaiseen suuntaan eli kalvon siltä puolelta, jossa ne ovat alhaisia pitoisuuksia. ovat korkeassa pitoisuudessa. Tätä prosessia pidetään aktiivisena kuljetuksena.

Esimerkiksi vesikulaaristen H+-ATPaasien salpaus nostaisi vesikkelien pH:ta ja alentaisi sytoplasman pH:ta.

Luokittelu

ATPaaseja on erilaisia, ja ne voivat vaihdella toiminnaltaan (ATP-synteesi ja/tai hydrolyysi), rakenteeltaan (F-, V- ja A-ATPaasit sisältävät pyöriviä moottoreita) ja kuljettavien ionien tyypistä:

F-ATPaasit (F1FO-ATPaasit) mitokondrioissa, kloroplasteissa ja bakteerien plasmakalvoissa ovat tärkeimpiä ATP:n tuottajia, jotka käyttävät oksidatiivisen fosforylaation (mitokondriot) tai fotosynteesin (kloroplastit) synnyttämää protonigradienttia.

V-ATPaaseja (V1VO-ATPaaseja) löytyy pääasiassa eukaryoottivakuoleista, jotka katalysoivat ATP:n hydrolyysiä kuljettamaan liuenneita aineita ja alentamaan pH:ta organelleissa, kuten lysosomin protonipumpussa.

A-ATPaaseja (A1AO-ATPaaseja) löytyy Archaeasta ja ne toimivat F-ATPaaseina

P-ATPaaseja (E1E2-ATPaaseja) löytyy bakteereista, sienistä ja eukaryoottien plasmakalvoista ja organelleista, ja niiden tehtävänä on kuljettaa erilaisia ioneja kalvojen läpi.

E-ATPaasit ovat solun pintaentsyymejä, jotka hydrolysoivat useita NTP:itä, mukaan lukien solunulkoinen ATP.

P-ATPaasit

Katso myös

Viitteet

↑ Geider K, Hoffmann-Berling H (1981). "DNA:n kierteistä rakennetta säätelevät proteiinit". Biokemian vuosikatsaus . 50 : 233–60. doi : 10.1146/annurev.bi.50.070181.001313 . PMID 6267987
↑ Riley MV, Peters MI (kesäkuu 1981). "Anioniherkän ATPaasiaktiivisuuden lokalisointi sarveiskalvon endoteelissä". Biochimica et Biophysica Acta . 644 (2): 251–6. doi : 10.1016/0005-2736(81)90382-5 . PMID 6114746
↑ Kielley, W.W. (1961). "Myosiiniadenosiinitrifosfataasi". paikassa Boyer, PD; Lardy, H.; Myrback, K. The Enzymes . 5 (2. painos). New York: Academic Press. s. 159-168.
↑ Martin SS, Senior AE (marraskuu 1980). "Membraanin adenosiinitrifosfataasin aktiivisuus rotan haimassa". Biochimica et Biophysica Acta . 602 (2): 401–18. doi : 10.1016/0005-2736(80)90320-x . PMID 6252965
↑ Njus, D.; Knoth, J.; Zallakian, M. (1981). "Protoniin kytketty kuljetus kromafiinirakeissa". curr. Yläosa. Bioenergia . 11 : 107-147.

[1] Geider K, Hoffmann-Berling H (1981). "DNA:n kierteistä rakennetta säätelevät proteiinit". Biokemian vuosikatsaus . 50 : 233–60. doi : 10.1146/annurev.bi.50.070181.001313 . PMID 6267987

[2] Riley MV, Peters MI (kesäkuu 1981). "Anioniherkän ATPaasiaktiivisuuden lokalisointi sarveiskalvon endoteelissä". Biochimica et Biophysica Acta . 644 (2): 251–6. doi : 10.1016/0005-2736(81)90382-5 . PMID 6114746

[3] Kielley, W.W. (1961). "Myosiiniadenosiinitrifosfataasi". paikassa Boyer, PD; Lardy, H.; Myrback, K. The Enzymes . 5 (2. painos). New York: Academic Press. s. 159-168.

[4] Martin SS, Senior AE (marraskuu 1980). "Membraanin adenosiinitrifosfataasin aktiivisuus rotan haimassa". Biochimica et Biophysica Acta . 602 (2): 401–18. doi : 10.1016/0005-2736(80)90320-x . PMID 6252965

[5] Njus, D.; Knoth, J.; Zallakian, M. (1981). "Protoniin kytketty kuljetus kromafiinirakeissa". curr. Yläosa. Bioenergia . 11 : 107-147.

[ 1

[ 2

[ 3

[ 4 ]

[