Cofaktor

Ein Cofaktor ist eine chemische Verbindung , die kein Protein ist (dies ist möglicherweise nicht ganz real, ein Beispiel ist Colipase) oder ein Metallion , das für die Aktivität eines Enzyms als Katalysator benötigt wird (ein Katalysator ist eine Substanz, die die Geschwindigkeit einer Reaktionschemie ). Cofaktoren können als " Helfermoleküle " betrachtet werden, die bei biochemischen Umwandlungen helfen. Die Raten, mit denen diese auftreten, werden in einem Studiengebiet namens Enzymkinetik charakterisiert. Cofaktoren unterscheiden sich oft von Liganden dadurch, dass sie ihre Funktion oft durch Zusammenkleben erhalten.

Cofaktoren können in zwei Arten unterteilt werden: anorganische Ionen und komplexe organische Moleküle, die Coenzyme genannt werden. Coenzyme werden hauptsächlich aus Vitaminen und anderen organischen essentiellen Nährstoffen in geringen Mengen gewonnen.

Coenzyme werden weiter in zwei Typen unterteilt. Die erste wird als "prothetische oder prosthetische Gruppe" bezeichnet, die aus einem Coenzym besteht, das fest an ein Protein gebunden ist. Die zweite Art von Coenzymen werden „ Cosubstrate “ genannt und werden vorübergehend an Proteine gebunden. Cosubstrate können irgendwann von einem Protein freigesetzt und später wieder gebunden werden. Sowohl prosthetische Gruppen als auch Cosubstrate haben die gleiche Funktion, nämlich die Reaktion von Enzymen und Proteinen zu erleichtern. Ein inaktives Enzym ohne Cofaktor wird als Apoenzym bezeichnet, während das vollständige Enzym mit Cofaktor als Holoenzym bezeichnet wird.

Manche Enzyme oder Enzymkomplexe benötigen mehrere Cofaktoren. Beispielsweise benötigt der Multienzymkomplex Pyruvatdehydrogenase [6] an der Verbindungsstelle von Glykolyse und Zitronensäurezyklus fünf organische Cofaktoren und ein Metallion: schwach gebundenes Thiaminpyrophosphat (TPP), kovalent gebundenes Lipoamid und Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD), Nicotinamidadenindinukleotid (NAD + ) und Coenzym A (CoA) Cosubstrate und ein Metallion (Mg 2+ ).

Organische Cofaktoren sind oft Vitamine oder aus Vitaminen hergestellt. Viele enthalten das Nukleotid Adenosinmonophosphat (AMP) als Teil ihrer Struktur, wie ATP, Coenzym A, FAD und NAD+. Diese gemeinsame Struktur könnte einen gemeinsamen evolutionären Ursprung als Teil von Ribozymen in einer alten RNA-Welt widerspiegeln. Es wurde vorgeschlagen, dass der AMP-Teil des Moleküls als eine Art "Griff" angesehen werden kann, mit dem das Enzym das Coenzym "greifen" kann, um zwischen verschiedenen katalytischen Zentren zu wechseln.

Sie sind nicht proteinhaltige, thermostabile und niedermolekulare Komponenten , die für die Wirkung eines Enzyms notwendig sind . Der Cofaktor bindet an eine Proteinstruktur , die als Apoenzym bezeichnet wird, und der Apoenzym-Cofaktor-Komplex wird als Holoenzym bezeichnet .

Jene Cofaktoren, die kovalent an das Apoenzym gebunden sind, werden als prosthetische Gruppen bezeichnet, unabhängig davon, ob sie organisch ( Coenzyme ) oder anorganisch sind.

Cofaktoren sind grundsätzlich zwei Arten, Metallionen und organische Moleküle, die Coenzyme genannt werden .

Metall-Cofaktoren

Unter den metallischen Cofaktoren befinden sich Kationen , wie unter anderem Fe ²⁺ , Cu ²⁺ , K ⁺ , Mn ²⁺ , Mg ²⁺

Metallionen können wirken als:

Primäres katalytisches Zentrum.
Brückengruppe, um Substrat und Enzym zusammenzubringen und einen Koordinationskomplex zu bilden .
Stabilisierungsmittel für die Konformation des enzymatischen Proteins in seiner katalytisch aktiven Form.

Enzyme, die Metallionen benötigen, werden manchmal als Metalloenzyme bezeichnet .

Coenzyme

Coenzyme sind in der Regel Vitamine ( B -Vitamine , Vitamin C , Vitamin D ), zum Beispiel führt der Mangel an Vitaminen innerhalb eines Organismus zu einem Enzymmangel und damit zu einem Mangel an lebenswichtigen Reaktionen.

Siehe auch