Chaperone DnaJ - Chaperone DnaJ
| Domínio DnaJ | |||||||||
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Renderização de PDB com base em 1hdj.
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | DnaJ | ||||||||
| Pfam | PF00226 | ||||||||
| InterPro | IPR001623 | ||||||||
| PRÓSITO | PDOC00553 | ||||||||
| SCOP2 | 1xbl / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd06257 | ||||||||
| Membranome | 177 | ||||||||
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| Domínio central DnaJ | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | DnaJ_CXXCXGXG | ||||||||
| Pfam | PF00684 | ||||||||
| Clã Pfam | CL0518 | ||||||||
| InterPro | IPR001305 | ||||||||
| PRÓSITO | PDOC00553 | ||||||||
| SCOP2 | 1exk / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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| Domínio do terminal DnaJ C | |||||||||
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 a estrutura cristalina de hsp40 ydj1
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | DnaJ_C | ||||||||
| Pfam | PF01556 | ||||||||
| InterPro | IPR002939 | ||||||||
| PRÓSITO | PDOC00553 | ||||||||
| SCOP2 | 1exk / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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Em biologia molecular, a chaperona DnaJ , também conhecida como Hsp40 ( proteína de choque térmico 40 kD), é uma proteína chaperona molecular . É expresso em uma ampla variedade de organismos, de bactérias a humanos.
Função
Chaperonas moleculares são uma família diversa de proteínas que funcionam para proteger as proteínas da agregação irreversível durante a síntese e em tempos de estresse celular. A chaperona molecular bacteriana DnaK é uma enzima que acopla ciclos de ligação de ATP , hidrólise e liberação de ADP por um domínio de hidrólise de ATP N-terminal a ciclos de sequestro e liberação de proteínas não dobradas por um domínio de ligação de substrato C-terminal. Dimeric GrpE é a co-chaperona para DnaK, e atua como um fator de troca de nucleotídeos, estimulando a taxa de liberação de ADP 5000 vezes. O próprio DnaK é uma ATPase fraca ; A hidrólise do ATP por DnaK é estimulada por sua interação com outra co-chaperona, DnaJ. Assim, as co-chaperonas DnaJ e GrpE são capazes de regular rigidamente o estado ligado ao nucleotídeo e ao substrato de DnaK de maneiras que são necessárias para as funções de manutenção normal e funções relacionadas ao estresse do ciclo da chaperona molecular de DnaK.
Esta família de proteínas contém uma sequência consenso de 70 aminoácidos conhecida como domínio J. O domínio J do DnaJ interage com as proteínas de choque térmico Hsp70 . As proteínas de choque térmico DnaJ desempenham um papel na regulação da atividade ATPase das proteínas de choque térmico Hsp70.
Além de estimular a atividade ATPase de DnaK por meio de seu domínio J, DnaJ também se associa a cadeias polipeptídicas não dobradas e impede sua agregação. Assim, DnaK e DnaJ podem se ligar a uma mesma cadeia polipeptídica para formar um complexo ternário. A formação de um complexo ternário pode resultar em cis-interação do domínio J de DnaJ com o domínio ATPase de DnaK. Um polipeptídeo não dobrado pode entrar no ciclo da chaperona associando-se primeiro com DnaK ligado a ATP ou com DnaJ. DnaK interage com a estrutura e as cadeias laterais de um substrato peptídico; mostra assim a polaridade de ligação e admite apenas segmentos de L-peptídeo. Em contraste, foi demonstrado que o DnaJ se liga aos peptídeos L e D e presume-se que interage apenas com as cadeias laterais do substrato.
Arquitetura de domínio
As proteínas desta família consistem em três domínios . O domínio N-terminal é o domínio J (descrito acima). O domínio central é uma região rica em cisteína , que contém quatro repetições do motivo CXXCXGXG, em que X é qualquer aminoácido. O domínio isolado rico em cisteína dobra de maneira dependente de zinco. Cada conjunto de duas repetições liga uma unidade de zinco. Embora este domínio tenha sido implicado na ligação do substrato, nenhuma evidência de interação específica entre o domínio isolado DNAJ rico em cisteína e vários peptídeos hidrofóbicos foi encontrada. Este domínio tem atividade dissulfeto isomerase. A função do C-terminal é chaperone e dimerização.
Proteínas contendo um domínio DnaJ
- Homo sapiens : DNAJA1 ; DNAJA2 ; DNAJA3 ; DNAJA4 (MST104); DNAJB1 ; DNAJB11 ; DNAJB13 ; DNAJB4 ; DNAJB5 ; DNAJB6 ; DNAJC17 ; DNAJC28
- Saccharomyces cerevisiae : ZUO1
