Liaz pektynowy - Pectate lyase

Liaza pektynianowa ( EC 4.2.2.2 ) jest enzymem biorącym udział w maceracji i miękkiej gniciu tkanki roślinnej. Liaza pektynianowa jest odpowiedzialna za eliminacyjne rozszczepianie pektynianu , dając oligosacharydy z grupami 4-deoksy-α- D -mann-4-enuronozylowymi na ich nieredukujących końcach. Białko ulega maksymalnej ekspresji późno w rozwoju pyłku. Zasugerowano, że ekspresja pyłku genów liazy pektynianowej może być związana z wymogiem degradacji pektyny podczas wzrostu łagiewki pyłkowej.

Ten enzym katalizuje się reakcję chemiczną

Eliminacyjne rozszczepienie (1→4) -α- D- galakturonanu z wytworzeniem oligosacharydów z grupami 4-deoksy-α- D -galakt-4-enuronozylowymi na ich nieredukujących końcach

Struktura i kinetyka fałdowania jednego z członków tej rodziny, liazy pektynianowej C ( pelC )1 z Erwinia chrysanthemi, została szczegółowo zbadana. PelC zawiera równoległy motyw składania beta-helisy. Większość regularnej struktury drugorzędowej składa się z równoległych arkuszy beta (około 30%). Poszczególne pasma arkuszy są połączone nieuporządkowanymi pętlami o różnej długości. Szkielet jest następnie tworzony przez dużą helisę złożoną z arkuszy beta. Istnieją dwa wiązania dwusiarczkowe w resztach PelC i 12 reszt proliny . Jeden z tych proliny, Pro ²²⁰ , uczestniczy w cis wiązania peptydowego. Mechanizm fałdowania PelC obejmuje dwie powolne fazy, które przypisano izomeryzacji proliny.

Niektóre białka z tej rodziny to alergeny . Alergie to reakcje nadwrażliwości układu odpornościowego na określone substancje zwane alergenami (takie jak pyłki, materiały syntetyczne, kurz, użądlenia, leki lub żywność), które u większości ludzi nie powodują żadnych objawów. Opracowano system nomenklatury dla antygenów (alergenów), które wywołują u ludzi alergie atopowe zależne od IgE. Ten system nomenklatury jest określony przez oznaczenie składające się z pierwszych trzech liter rodzaju; przestrzeń; pierwsza litera nazwy gatunku; spacja i liczba arabska. W przypadku, gdy dwie nazwy gatunków mają identyczne oznaczenia, są one rozróżniane przez dodanie jednej lub więcej liter (w razie potrzeby) do każdego oznaczenia gatunku.

Alergeny z tej rodziny obejmują alergeny o następujących oznaczeniach: Amb a 1, Amb a 2, Amb a 3, Cha o 1, Cup a 1, Cry j 1, Jun a 1.

Dwa z głównych alergenów w pyłku ambrozji krótkiej ( Ambrosia artemisiifolia ) to Amb a I i Amb a II. Wydedukowano strukturę pierwszorzędową AmbaII i wykazano, że dzieli ~65% identyczności sekwencji z wielogenową rodziną alergenów AmbaI. Członkowie Amb a I / rodzina II obejmują tytoń ( Nicotiana tabacum , wspólne tytoniowego), liaza pektynowa, który jest podobny do wydedukowana aminokwasowe sekwencje dwóch pektynianu pyłku liazy specyficzne dla genów zidentyfikowanych w Lycopersicon esculentum (pomidora); Cry j I, główna glikoproteina alergizująca Cryptomeria japonica (cedr japoński) — najczęstszy alergen pyłkowy w Japonii; oraz P56 i P59, które wykazują podobieństwo sekwencji z liazami pektynianowymi bakterii patogennych dla roślin.

Enzym ten należy do rodziny liaz , a konkretnie tych liaz tlenowo-węglowych działających na polisacharydy. Systematyczna nazwa tego enzymu jest klasa (1-> 4) -a-D-galacturonan liazy . Inne nazwy powszechnie stosowane obejmują poligalakturonowego transeliminase , transeliminase kwasu pektynowe , poligalakturonian liazy , endopectin methyltranseliminase , pektyny transeliminase , endogalacturonate transeliminase , liazy pektynowe kwasu , pektynowe liazy , a-1,4-D-endopolygalacturonic liazy kwasu , PGA liazy , ADPG-N , endo-alfa-1,4-liaza kwasu poligalakturonowego , liaza kwasu poligalakturonowego , pektyna trans eliminase i poligalakturonowy kwas trans eliminase . Enzym ten uczestniczy w interkonwersjach pentozy i glukuronianów .

Bibliografia

• Albersheim P, Killias U (1962). „Badania dotyczące oczyszczania i właściwości transeliminazy pektynowej”. Łuk. Biochem. Biofizyka . 97 (1): 107-15. doi : 10.1016/0003-9861(62)90050-4 . PMID  13860094 .
• Edstrom RD, Phaff HJ (1964). „Oczyszczanie i pewne właściwości trans- eliminazy pektynowej z Aspergillus fonsecaeus ” . J. Biol. Chem . 239 (8): 2403-8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)93866-4 . PMID  14235514 .
• Edstrom RD, Phaff HJ (1964). „Eliminacyjne rozszczepianie pektyny i estrów metylowych oligogalakturonidu przez trans- Eliminazę Pektyny” . J. Biol. Chem . 239 (8): 2409–15. doi : 10.1016/S0021-9258(18)93867-6 . PMID  14235515 .
• Nagel CW, Vaughn RH (1961). „Degradacja oligogalakturonidów przez poligalakturonazę Bacillus polymyxa”. Łuk. Biochem. Biofizyka . 94 (2): 328–32. doi : 10.1016/0003-9861(61)90047-9 . PMID  13727438 .
• Nasuno S, Starr MP (1967). „Trans-eliminaza kwasu poligalakturonowego z Xanthomonas campestris” . Biochem. J . 104 (1): 178–85. doi : 10.1042/bj1040178 . PMC  1270559 . PMID  6035509 .
• Pickersgill R, Jenkins J (1997). „Dwie struktury krystaliczne liazy pektynowej A z Aspergillus ujawniają zmianę konformacyjną wywołaną pH i uderzającą rozbieżność w szczelinach wiążących substrat liaz pektynowych i pektynowych” . Struktura . 5 (5): 677–89. doi : 10.1016/S0969-2126(97)00222-0 . PMID  9195887 .