close

Ribosomi

Siirry navigointiin Siirry hakuun
Image
Kaaviopiirros tyypillisestä eläinsolusta.
1. Tuma , 2. Solun ydin , 3. Ribosomit (pienet pisteet) 4. Rakkulat , 5. Karkea endoplasminen verkkokalvo , 6. Golgi-laitteisto ,
7. Mikrotubulus ( sytoskeleto ), 8. Sileä endoplasminen verkkokalvo , 9.10 Mitokondrio Vakuolit
11. Sytosoli 12. Lysosomi 13. Sentriolit
14. Solukalvo _ _

Ribosomit ovat sytoplasmisia organelleja , joita ei rajoita kalvo ja jotka muodostuvat ribosomaalisesta ribonukleiinihaposta (rRNA) ja ribosomaalisista proteiineista , jotka muodostavat molekyylikoneen , joka on läsnä kaikissa soluissa (paitsi siittiöissä ). [ 1 ] Ne ovat solujen translaatiokeskuksia, jotka mahdollistavat geenien ilmentymisen . Toisin sanoen ne ovat vastuussa proteiinien synteesistä DNA :n sisältämistä tiedoista , jotka saapuvat transkriptoituina ribosomeihin spesifisen lähetti-RNA :n (mRNA) muodossa.

Toiminto

Ribosomit ovat vastuussa proteiinisynteesistä [ 2 ] prosessissa, joka tunnetaan nimellä translaatio . Tätä synteesiä varten tarvittava tieto löytyy lähetti- RNA : sta (RNA), jonka nukleotidisekvenssi määrittää proteiinin aminohapposekvenssin . RNA-sekvenssi puolestaan ​​​​tulee DNA : ssa olevan geenin transkriptiosta . Siirto-RNA kuljettaa aminohapot ribosomeihin, joissa ne liitetään kasvavaan polypeptidiin .

Käännös

Image
Ribosomin animaatio proteiinin translaatio- tai biosynteesiprosessin aikana, ja proteiini karkotetaan endoplasmiseen retikulumiin . Ribosomi vihreässä ja keltaisessa, tRNA:t tummansinisessä, muut mukana olevat proteiinit vaaleansinisessä.
Image
Ribosomi käännöksen aikana .

Ribosomi lukee lähetti- RNA:ta ja kokoaa siirto-RNA :iden toimittamat aminohapot kasvavaan proteiiniin , mikä prosessi tunnetaan translaationa tai proteiinisynteesinä.

Kaikki proteiinit koostuvat aminohapoista . Elävistä olentoista on tähän mennessä löydetty 20 aminohappoa. Geneettisessä koodissa jokaista aminohappoa koodaa yksi tai useampi kodoni . Yhteensä on 64 kodonia, jotka koodaavat 20 aminohappoa ja 3 translaation lopetussignaalia. Tämä saa koodin rappeutumaan ja samalle aminohapolle on useita erilaisia ​​kodoneja.

Käännös alkaa yleensä AUG-kodonilla, joka koodaa aminohappoa metioniinia . Sekvenssin lopussa on kodoni , joka osoittaa proteiinin loppua; on stop-kodoni . Geneettinen koodi on universaali , koska jokainen kodoni koodaa samaa aminohappoa useimmille (ei kaikille) organismeille.

Ribosomi koostuu kahdesta osasta, suuremmasta ja pienemmästä alayksiköstä, jotka poistuvat solun ytimestä erikseen. Panokset pitävät alayksiköitä yhdessä . Alentamalla kokeellisesti Mg2+:n pitoisuutta alayksiköillä on taipumus erota toisistaan.

Esimerkiksi eukaryoottisolun sytoplasmassa prosessi ilmoitetun lähetti-RNA-sekvenssin kanssa olisi seuraava: [ 3 ]

  • AUG kehottaa sinua aloittamaan proteiinin kokoamisen. Se on aloituskodoni . Kokoa metioniini .
  • GCC on alaniini . Se ottaa alaniinin ja sitoo sen metioniiniin.
  • AAC on asparagiini , sido se alaniinilla.
  • GGC on glysiini , yhdistä se asparagiiniksi.
  • AUG oli vihkimyksen symboli, mutta prosessi on jo alkanut. Se yhdistää metioniinin edellisen glysiinin kanssa.
  • CCU on proliini . Kokoa proliini metioniiniksi.
  • ACU on treoniini . Kokoaa treoniinin proliinin kanssa.
  • UAG on lopetuskodoni . Lopeta proteiinin kokoaminen.

Siksi koottu polypeptidiketju on ollut: alaniini-asparagiini-glysiini-metioniini-proliini-treoniini.

Rakenne ja sijainti

Image
E. colin suuret (punaiset) ja pienet (siniset) alayksiköt .

Ribosomeja löytyy sytosolista , mitokondrioista , karkeasta endoplasmisesta retikulumista ja kloroplasteista . Ne näkyvät vain elektronimikroskoopilla niiden pienen koon vuoksi ( 29 nanometriä  prokaryoottisoluissa ja 32 nm eukaryooteissa ) . Elektronimikroskoopin alla ne havaitaan pyöristetyinä rakenteina, joiden tiheys on elektroneja . Optisen mikroskoopin alla havaitaan , että ne ovat vastuussa joidenkin solujen esiintyvästä basofiliasta . Ribosomeja pidetään monissa teksteissä ei-kalvomaisina organelleina , koska niiden rakenteessa ei ole endomembraaneja [ 4 ] , vaikka muut biologit eivät pidä niitä oikeina organelleina samasta syystä. [ 5 ]

Ne koostuvat ribosomaalisesta RNA :sta (rRNA) ja ribosomaalisista proteiineista . Rakenteellisesti niillä on aina kaksi alayksikköä: suurin tai suuri ja pienin tai pieni. Soluissa nämä makromolekyylit esiintyvät erilaisissa dissosiaatiotiloissa . Kun ne ovat valmiit, ne voidaan eristää tai muodostaa ryhmiä ( polysomeja ). Eukaryoottisoluissa ribosomit muodostuvat tumassa , mutta ne suorittavat synteettisen tehtävänsä sytosolissa . Ribosomien syntetisoimat proteiinit toimivat ensisijaisesti sytosolissa; ne voivat myös esiintyä liittyneenä karkeaan endoplasmiseen verkkokalvoon tai ulompaan tumakalvoon , ja niiden syntetisoimat proteiinit ovat pääasiassa eritystä varten.

Sekä rRNA että ribosomialayksiköt nimetään yleensä niiden sedimentaatiokertoimen perusteella Svedbergin yksiköissä . Eukaryoottisoluissa sytoplasman ribosomit saavuttavat 80 S. Eukaryoottisissa plastideissa , kuten myös prokaryooteissa , se on 70 S. Mitokondrioiden ribosomit ovat erikokoisia, välillä 55-70 S. [ 6 ]

Prokaryoottinen ribosomi

Image
Prokaryoottisen ribosomin suuren alayksikön atomirakenne. Sinisessä ribosomaaliset proteiinit, oranssissa ja keltaisessa kaksi ribosomaalisen RNA:n molekyyliä. Vihreä keskusta edustaa aktiivista kohdetta. [ 7 ]
Image
Prokaryoottisen ribosomin pieni alayksikkö, jonka yksi rRNA-molekyyli on oranssi. [ 8 ] Näiden rakenteiden määrittäminen palkittiin vuoden 2009 kemian Nobel-palkinnolla.

Prokaryoottisoluissa , sekä bakteereissa että arkeissa [ 9 ] , ribosomien sedimentaatiokerroin on 70  S. _ Ne sisältävät 66 % rRNA:ta ja on jaettu kahteen erikokoiseen alayksikköön:

  • Suurempi alayksikkö : Sen sedimentaatiokerroin on 50 S. Siinä on kahden tyyppistä rRNA:ta: 5 S (jossa 120 nukleotidia) ja 23 S (2 904 nt), ja siinä on keskimäärin 31 ribosomaalista proteiinia.
  • Pieni alayksikkö : Sen sedimentaatiokerroin on 30 S. Siinä on yksi 16 S rRNA-molekyyli, jossa on 1 542 nukleotidia ja se sisältää 21 proteiinia. [ 10 ]

Ribosomin tärkein tehtävä on proteiinien synteesi, joka on välttämätön elementti kaikkien elävien olentojen yleiselle toiminnalle. [ 11 ]

Eukaryoottinen ribosomi

Eukaryoottisolussa ribosomien sedimentaatiokerroin on 80 S. Niiden molekyylipaino on 4194 Kd . Ne sisältävät 40 % rRNA:ta ja 60 % proteiinia. Kuten prokaryootit, ne on jaettu kahteen erikokoiseen alayksikköön.

Pääalayksikkö

Sedimentaatiokerroin 60 S. Kolme rRNA-tyyppiä: 5 S, 28 S ja 5,8 S ja sisältää 49 proteiinia, jotka kaikki eroavat pienen alayksikön proteiinista.

Pieni alayksikkö

Sedimentaatiokerroin on 40 S. Siinä on yksi 18S rRNA:n molekyyli ja se sisältää 33 proteiinia. Eukaryoottisesta organismista riippuen tämä 18S-rRNA voi vaihdella.

Mitokondrioribosomi

Mitokondrioiden ribosomit tai " mitoribosomit " yhdessä tRNA :n ja mRNA :n kanssa ovat osa mitokondrioiden omaa proteiinisynteesilaitteistoa . Niiden koko vaihtelee Leishmanian 50S : stä [ 12 ] Candidan 72S: ään . [ 13 ] Eläinsolujen mitoribosomit ovat 55S ja niiden kahden tyyppiset ribosomaaliset RNA:t , 12S ja 16S, transkriptoidaan mitokondrioiden DNA -geeneistä , ja ne transkriptoi spesifinen mitokondrion RNA-polymeraasi . Kaikkia mitokondrioiden ribosomeihin kuuluvia proteiineja koodaavat solun ytimessä olevat geenit , jotka transloituvat sytosolissa ja kuljetetaan mitokondrioihin. [ 14 ]

Plastidiaalinen ribosomi

Image
Plastidiribosomin (vihreä) vertailu bakteeriribosomiin (keltainen)

Plastideissa tai "plastoribosomeissa" esiintyvät ribosomit ovat samanlaisia ​​kuin prokaryoottiset ribosomit. Ne ovat, kuten prokaryootit, 70 S, mutta suuremmassa alayksikössä on 4S rRNA, joka vastaa prokaryoottista 5S:ää.

Pääalayksikössä 50S on noin 33 proteiinia ja 30S:n pienessä alayksikössä noin 25 proteiinia. Suurin osa näistä proteiineista on homologisia (ortologisia) bakteerien ribosomaalisten proteiinien kanssa, ja muutamat ovat kloroplastispesifisiä . [ 15 ]


Alkuperä

Ribosomi saattoi ilmaantua RNA-maailmaan , ensin itsestään replikoituvana kompleksina, joka myöhemmin kehitti kyvyn ketjuttaa aminohappoja . [ 16 ] Tutkimukset viittaavat siihen, että ribosomi, joka koostuu yksinomaan rRNA:sta, kykenisi edistämään peptidisidoksen muodostumista . [ 17 ] ​[ 18 ] ​[ 19 ] Lisäksi muut todisteet tukevat ribosomien geneettistä omavaraisuutta, ominaisuutta, joka puuttuu monimutkaisesta DNA-replikaatiolaitteistosta . Oletettavasti rRNA syntyi katalysaattorina omalle replikaatiolleen, käyttämällä sen kykyä koodata ja syntetisoida tRNA:ta ja proteiineja sen suorittamiseksi. [ 20 ] Kun aminohapot ilmestyivät RNA-maailman prebioottisissa olosuhteissa, [ 21 ] [ 22 ] niiden vuorovaikutukset autokatalyyttisen RNA:n kanssa olisivat antaneet jälkimmäiselle suuremman valikoiman ja tehokkuuden. [ 16 ] Tämän otsikon alla liikkeellepaneva voima nykyaikaisen ribosomin kehittymiselle arkaaisesta itsestään replikoituvasta koneesta on saattanut olla selektiivinen paine liittää proteiineja koneistoon tavalla, joka lisäisi sen itsereplikoitumiskykyä. [ 20 ]

Löytö

Romanialais-amerikkalainen solubiologi George Emil Palade havaitsi ribosomit ensimmäisen kerran 1950-luvun puolivälissä käyttäen elektronimikroskooppia tiheinä hiukkasina tai rakeina. [ 1 ] [ 23 ] Termiä "ribosomi" ehdotti tiedemies Haguenau vuoden 1958 lopulla:

Symposiumin aikana ilmeni semanttinen vaikeus. Joillekin osallistujille "mikrosomit" tarkoittavat mikrosomifraktion ribonukleoproteiinipartikkeleita, jotka ovat kontaminoituneet muilla proteiineilla ja lipidimateriaalilla; toisille mikrosomit koostuvat hiukkasten saastuneista proteiineista ja lipideistä. Ilmaus "mikrosomipartikkelit" ei vaikuta sopivalta, ja "mikrosomaalisen fraktion ribonukleoproteiinipartikkelit" on liian hankala. Kokouksen aikana ehdotettiin sanaa "ribosomi", jolla on erittäin tyydyttävä nimi ja mukava ääni. Nykyinen hämmennys poistettaisiin, jos "ribosomi" käytettäisiin osoittamaan ribonukleoproteiinipartikkeleita, joiden koko vaihtelee välillä 35 - 100S.
Symposiumin aikana ilmeni semanttinen vaikeus. Joillekin osallistujille "mikrosomit" tarkoittavat mikrosomifraktion ribonukleoproteiinipartikkeleita, jotka ovat kontaminoituneet muulla proteiini- ja lipidimateriaalilla; toisille mikrosomit koostuvat proteiineista ja lipideistä, jotka ovat hiukkasten saastuttamia. Ilmaus "mikrosomipartikkelit" ei vaikuta riittävältä, ja "mikrosomifraktion ribonukleoproteiinipartikkelit" on aivan liian hankala. Kokouksen aikana ehdotettiin sanaa "ribosomi", jolla on erittäin tyydyttävä nimi ja miellyttävä ääni. Nykyinen hämmennys poistettaisiin, jos "ribosomi" käytettäisiin merkitsemään ribonukleoproteiinipartikkeleita, joiden koko vaihtelee välillä 35 - 100S.
Mikrosomaaliset hiukkaset ja proteiinisynteesi [ 24 ]

Albert Claude , Christian de Duve ja George Emil Palade saivat yhdessä fysiologian tai lääketieteen Nobel-palkinnon vuonna 1974 ribosomin löytämisestä. [ 25 ] Vuoden 2009 kemian Nobel-palkinto myönnettiin Venkatraman Ramakrishnanille , Thomas A. Steitzille ja Ada E. Yonathille ribosomin yksityiskohtaisen rakenteen ja mekanismin määrittämisestä. [ 26 ]

Katso myös

Viitteet

  1. ↑ a b Mollejo, Veronica (14. elokuuta 2017). "Ribosomit: mitä ne ovat ja mihin tämä supramolekulaarinen kompleksi on tarkoitettu?" . OKDIARIO (Espanja) . Haettu 24. kesäkuuta 2018 . 
  2. ↑ "ribosomi" . RAE . 
  3. ^ Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2006). Lehninger. Biokemian periaatteet . Omega. s. 1038-1058. ISBN  8428214107 . 
  4. ↑ F. Jiménez ja H. Merchant 2003. Cellular and Molecular Biology. Osa II Solurakenteet. Luku 13 Ribosomit. Pearson Education, Meksiko
  5. ↑ Alberts, Bruce et ai. (2002). The Molecular Biology of the Cell, 4. painos , Garland Science.
  6. ↑ MITORIBOSOMES TERMIUM Plus®, Kanadan hallituksen terminologia- ja kielellinen tietopankki
  7. ^ Ban N, Nissen P, Hansen J, Moore P, Steitz T (2000). "Suuren ribosomaalisen alayksikön täydellinen atomirakenne 2,4 Ångströmin resoluutiolla". Science 289 ( 5481): 905-20. PMID 10937989 . doi : 10.1126/tiede.289.5481.905 .  
  8. ^ Wimberly BT, Brodersen DE, Clemons WM Jr, Morgan-Warren RJ, Carter AP, Vonrhein C, Hartsch T, Ramakrishnan V (syyskuu 2000). "30S-ribosomaalisen alayksikön rakenne". Nature 407 (6802): 327-39. PMID 11014182 . doi : 10.1038/35030006 .   
  9. ↑ WS Vincent Yip, Nicholas G. Vincent ja Susan J. Baserga, 2013. Ribonucleoproteins in Archaeal Pre-rRNA Processing and Modification. Archea , 2013.
  10. ^ Reginald Garrett, Charles Grisham 2009-2013. Biokemia. Luku 10 Nukleotidit ja nukleiinihapot. 10.5. Eri luokat. Kirjat/Cole CA USA
  11. ^ "Ribosomien merkitys" . Merkityksiä. com. 2013 . Haettu 8.11.2020 . 
  12. ↑ D. Maslov & R. Agrawal 2012. Mitochondrial Translation in Trypanosomatids Nucleic Acids and Molecular Biology, osa 28, 2012, s. 215-236
  13. ↑ Pierre V. Vignais et al 1972. MITORIBOSOMES FROM CANDIDA UTILIS J Cell Biol., 1972, 1. syyskuuta; 54(3): 468–492.
  14. ^ Devlin, TM 2004. Biochemistry , 4. painos. Käänsin toisin, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4
  15. ↑ Yamaguchi K & Subramanian AR 2000. Plastidin ribosomaaliset proteiinit. Kaikkien proteiinien tunnistaminen organelliribosomin (kloroplastin) 50S-alayksikössä. J Biol Chem. 2000 Sep 15;275(37):28466-82.
  16. ^ a b Noller, HF (2012). "Proteiinisynteesin evoluutio RNA-maailmasta". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 4 : 1-U20.  
  17. ^ Dabbs, E. R. (1986). Prokaryoottisen ribosomin mutanttitutkimukset. Springer-Verlag, NY
  18. ↑ Noller, HF; Hoffarth, V.; Zimniak, L. (1992). "Peptyylitransferaasin epätavallinen vastustuskyky proteiinien uuttomenetelmille". Science 256 : 1416-1419. PMID 1604315 . doi : 10.1126/tiede.1604315 .   
  19. ↑ Nomura, M.; Mizushima, S.; Ozaki, M.; Trau, P.; Lowry, CV (1969). "Ribosomien ja niiden molekyylikomponenttien rakenne ja toiminta". Cold Spring Harbor Symposium of Quantitative Biology 34 : 49-61. doi : 10.1101/sqb.1969.034.01.009 .  
  20. ↑ a b Root-Bernstein, M.; Root-Bernstein, R. (2015). "Ribosomi puuttuvana lenkkinä elämän kehityksessä". Journal of Theoretical Biology 367 : 130-158. PMID 25500179 . doi : 10.1016/j.jtbi.2014.11.025 .   
  21. ↑ Caetano-Anolles, G.; Seufferheld, M.J. (2013). "Biokemian ja soluorganisaation yhteisevoluution juuret haastavat RNA-maailman paradigman". Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology 23 : 152-177. doi : 10.1159/000346551 .  
  22. ↑ Saladin, R.; Botta, G.; Mäntypuut.; Costanzo, G.; Mauro, E. Di (2012). "Genetiikka ensin vai aineenvaihdunta ensin? Formamidin vihje». Chemical Society Reviews 41 : 5526-5565. doi : 10.1039/c2cs35066a .  
  23. ^ "Sytoplasman pieni hiukkaskomponentti" . The Journal of Biophysical and Biochemical Cytology 1 (1): 59-68. tammikuuta 1955. PMC  2223592 . PMID  14381428 . doi : 10.1083/jcb.1.1.59 . Tuntematon parametri ohitettu ( ohje )  |vauthors=
  24. ^ "Esittely" . Mikrosomaaliset hiukkaset ja proteiinisynteesi . New York: Pergamon Press, Inc. 1958. Tuntematon parametri ohitettu ( ohje )  |veditors=
  25. ^ "Fysiologian tai lääketieteen Nobel-palkinto 1974" . Nobelprize.org . Nobel-säätiö. Arkistoitu alkuperäisestä 26.01.2013 . Haettu 10. joulukuuta 2012 . Tuntematon parametri ohitettu ( ohje )  |url-status=
  26. ^ "2009 kemian Nobel-palkinto" . Nobel-säätiö. Arkistoitu alkuperäisestä 28. huhtikuuta 2012 . Haettu 10. joulukuuta 2012 . Tuntematon parametri ohitettu ( ohje )  |url-status=

Ulkoiset linkit


Haettu osoitteesta « https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Ribosome&oldid=146682381 »