Fotosystem I - Photosystem I
| Fotosystem I | |||||||||
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 Pflanzenphotosystem I mit LHC I
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| Bezeichner | |||||||||
| EG-Nr. | 1.97.1.12 | ||||||||
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| IntEnz | IntEnz-Ansicht | ||||||||
| BRENDA | BRENDA-Eintrag | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme-Ansicht | ||||||||
| KEGG | KEGG-Eintrag | ||||||||
| MetaCyc | Stoffwechselweg | ||||||||
| PRIAM | Profil | ||||||||
| PDB- Strukturen | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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Photosystem I ( PSI , oder Plastocyanin-Ferredoxin-Oxidoreduktase ) ist eines von zwei Photosystemen in den photosynthetischen Lichtreaktionen von Algen , Pflanzen und Cyanobakterien . Photosystem I ist ein integrales Membranprotein - Komplex , dass Verwendungen Lichtenergie , die zu katalysieren Übertragung von Elektronen über den Thylakoid - Membran von Plastocyanin bis Ferredoxin . Letztlich werden die vom Photosystem I übertragenen Elektronen zur Herstellung des Hochenergieträgers NADPH verwendet . Die kombinierte Wirkung der gesamten photosynthetischen Elektronentransportkette erzeugt auch eine protonenmotorische Kraft , die verwendet wird, um ATP zu erzeugen . PSI setzt sich aus über 110 Cofaktoren zusammen , deutlich mehr als Photosystem II .
Geschichte
Dieses Photosystem ist als PSI bekannt, weil es vor Photosystem II entdeckt wurde , obwohl zukünftige Experimente zeigten, dass Photosystem II tatsächlich das erste Enzym der photosynthetischen Elektronentransportkette ist. Aspekte des PSI wurden in den 1950er Jahren entdeckt, aber die Bedeutung dieser Entdeckungen war noch nicht bekannt. Louis Duysens schlug 1960 erstmals die Konzepte der Photosysteme I und II vor, und im selben Jahr fasste ein Vorschlag von Fay Bendall und Robert Hill frühere Entdeckungen zu einer zusammenhängenden Theorie serieller Photosynthesereaktionen zusammen . Die Hypothese von Hill und Bendall wurde später in Experimenten begründet, die 1961 von den Gruppen Duysens und Witt durchgeführt wurden.
Komponenten und Aktion
Zwei Hauptuntereinheiten des PSI, PsaA und PsaB, sind eng verwandte Proteine, die an der Bindung der lebenswichtigen Elektronentransfer-Cofaktoren P 700 , Acc, A 0 , A 1 und F x beteiligt sind . PsaA und PsaB sind beides integrale Membranproteine mit 730 bis 750 Aminosäuren , die 11 Transmembransegmente enthalten . Ein [4Fe-4S]-Eisen-Schwefel-Cluster namens F x wird von vier Cysteinen koordiniert ; zwei Cysteine werden jeweils von PsaA und PsaB bereitgestellt. Die beiden Cysteine sind jeweils proximal und befinden sich in einer Schleife zwischen dem neunten und zehnten Transmembransegment . Ein Leucin-Zipper- Motiv scheint stromabwärts der Cysteine vorhanden zu sein und könnte zur Dimerisierung von PsaA/PsaB beitragen. Die terminalen Elektronenakzeptoren F A und F B , auch [4Fe-4S]-Eisen-Schwefel-Cluster, befinden sich in einem 9-kDa-Protein namens PsaC, das an den PsaA/PsaB-Kern in der Nähe von F X bindet .
| Protein-Untereinheiten | Beschreibung |
|---|---|
| PsaA | Verwandte große Transmembranproteine, die an der Bindung von P700, A0, A1 und Fx beteiligt sind. Teil der Proteinfamilie der photosynthetischen Reaktionszentren . |
| PsaB | |
| PsaC | Eisen-Schwefel-Zentrum; Apoprotein für F a und F b |
| PsaD | Erforderlich für die Montage, hilft bei der Bindung von Ferredoxin. InterPro : IPR003685 |
| PsaE | InterPro : IPR003375 |
| PsaI | Kann PsaL stabilisieren. Stabilisiert die Bindung des Lichtsammelkomplexes II. InterPro : IPR001302 |
| PsaJ | InterPro : IPR002615 |
| PsaK | InterPro : IPR035982 |
| PsaL | InterPro : IPR036592 |
| PsaM | InterPro : IPR010010 |
| PsaX | InterPro : IPR012986 |
| Cytochrom b 6 f Komplex | Lösliches Protein |
| F a | Von PsaC; In der Elektronentransportkette (ETC) |
| F b | Von PsaC; In ETC |
| F x | Von PsaAB; In ETC |
| Ferredoxin | Elektronenträger in ETC |
| Plastocyanin | Lösliches Protein |
| Lipide | Beschreibung |
| MGDG II | Monogalactosyldiglyceridlipid |
| PG I | Phosphatidylglycerol Phospholipid |
| PG III | Phosphatidylglycerolphospholipid |
| PG IV | Phosphatidylglycerolphospholipid |
| Pigmente | Beschreibung |
| Chlorophyll a | 90 Pigmentmoleküle im Antennensystem |
| Chlorophyll a | 5 Pigmentmoleküle in ETC |
| Chlorophyll a 0 | Früher Elektronenakzeptor von modifiziertem Chlorophyll in ETC |
| Chlorophyll a ′ | 1 Pigmentmolekül in ETC |
| β-Carotin | 22 Carotinoid- Pigmentmoleküle |
| Coenzyme und Cofaktoren | Beschreibung |
| Q K -A | Früher Elektronenakzeptor Vitamin K 1 Phyllochinon in ETC |
| Q K -B | Früher Elektronenakzeptor Vitamin K 1 Phyllochinon in ETC |
| FNR |
Ferredoxin- NADP+ Oxidoreduktase-Enzym |
|
Ca2+ |
Calcium - Ionen |
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Mg2+ |
Magnesium - Ionen |
Photon
Die Photoanregung der Pigmentmoleküle im Antennenkomplex induziert einen Elektronentransfer.
Antennenkomplex
Der Antennenkomplex besteht aus Chlorophyll- und Carotinoidenmolekülen, die auf zwei Proteinen montiert sind. Diese Pigmentmoleküle übertragen die Resonanzenergie von Photonen, wenn sie photoangeregt werden. Antennenmoleküle können alle Wellenlängen des Lichts innerhalb des sichtbaren Spektrums absorbieren . Die Anzahl dieser Pigmentmoleküle variiert von Organismus zu Organismus. Das Cyanobakterium Synechococcus elongatus ( Thermosynechococcus elongatus ) hat beispielsweise etwa 100 Chlorophylle und 20 Carotinoide, während Spinat- Chloroplasten etwa 200 Chlorophylle und 50 Carotinoide aufweisen. Innerhalb des Antennenkomplexes des PSI befinden sich Chlorophyllmoleküle, die als P700- Reaktionszentren bezeichnet werden. Die von Antennenmolekülen weitergegebene Energie wird zum Reaktionszentrum geleitet. Pro P700 können bis zu 120 oder bis zu 25 Chlorophyllmoleküle vorhanden sein.
P700 Reaktionszentrum
Das Reaktionszentrum P700 besteht aus modifiziertem Chlorophyll a, das Licht bei einer Wellenlänge von 700 nm am besten absorbiert , wobei höhere Wellenlängen zum Bleichen führen. P700 empfängt Energie von Antennenmolekülen und verwendet die Energie jedes Photons, um ein Elektron auf ein höheres Energieniveau zu heben. Diese Elektronen werden paarweise in einem Oxidations-/Reduktionsprozess von P700 zu Elektronenakzeptoren bewegt. P700 hat ein elektrisches Potenzial von etwa –1,2 Volt . Das Reaktionszentrum besteht aus zwei Chlorophyllmolekülen und wird daher als Dimer bezeichnet . Es wird angenommen, dass das Dimer aus einem Chlorophyll- a- Molekül und einem Chlorophyll- a -Molekül besteht (P700, webber). Bildet P700 jedoch mit anderen Antennenmolekülen einen Komplex, kann es kein Dimer mehr sein.
Modifiziertes Chlorophyll A 0 und A 1
Die beiden modifizierten Chlorophyllmoleküle sind frühe Elektronenakzeptoren im PSI. Sie sind pro PsaA/PsaB-Seite vorhanden und bilden zwei Zweige, die Elektronen nehmen können, um F x zu erreichen . A 0 nimmt Elektronen von P700 auf, übergibt sie an A 1 der gleichen Seite, die dann das Elektron an das Chinon auf der gleichen Seite weitergibt. Verschiedene Arten scheinen unterschiedliche Präferenzen für jeden A/B-Zweig zu haben.
Phyllochinon
Das Phyllochinon ist der nächste frühe Elektronenakzeptor im PSI. Phyllochinon wird manchmal auch als Vitamin K 1 bezeichnet . Phyllochinon oxidiert A 1 , um das Elektron aufzunehmen, und reduziert wiederum F x , um das Elektron an F b und F a weiterzugeben . Die Reduktion von F x scheint der geschwindigkeitsbegrenzende Schritt zu sein.
Eisen-Schwefel-Komplex
Im PSI finden sich drei proteinhaltige Eisen-Schwefel- Reaktionszentren. Mit F x , F a und F b bezeichnet , dienen sie als Elektronenrelais. F a und F b sind an Proteinuntereinheiten des PSI-Komplexes gebunden und F x ist an den PSI-Komplex gebunden. Verschiedene Experimente haben eine gewisse Diskrepanz zwischen den Theorien zur Orientierung des Eisen-Schwefel-Cofaktors und der Operationsreihenfolge gezeigt. Ein Modell ist, dass F x ein Elektron an F a weitergibt , das es an F b weitergibt, um das Ferredoxin zu erreichen.
Ferredoxin
Ferredoxin (Fd) ist ein lösliches Protein, das die Reduzierung von NADP . erleichtert+
zu NADPH. Fd bewegt sich, um ein Elektron entweder zu einem einsamen Thylakoid oder zu einem Enzym zu transportieren , das NADP . reduziert+
. Thylakoidmembranen haben eine Bindungsstelle für jede Funktion von Fd. Die Hauptfunktion von Fd besteht darin, ein Elektron vom Eisen-Schwefel-Komplex zum Enzym Ferredoxin- NADP . zu transportieren+
Reduktase .
Ferredoxin – NADP+
Reduktase (FNR)
Dieses Enzym überträgt das Elektron von reduziertem Ferredoxin auf NADP+
um die Reduktion auf NADPH abzuschließen. FNR kann auch ein Elektron von NADPH aufnehmen, indem es daran bindet.
Plastocyanin
Plastocyanin ist ein Elektronenüberträger, der das Elektron von Cytochrom b6f auf den P700-Cofaktor von PSI überträgt.
Ycf4-Proteindomäne
Die Ycf4-Proteindomäne befindet sich auf der Thylakoidmembran und ist für das Photosystem I lebenswichtig. Dieses Thylakoid-Transmembranprotein hilft beim Zusammenbau der Komponenten des Photosystems I, ohne das die Photosynthese ineffizient wäre.
Evolution
Molekulare Daten zeigen, dass sich PSI wahrscheinlich aus den Photosystemen grüner Schwefelbakterien entwickelt hat . Die Photosysteme von grünen Schwefelbakterien und denen von Cyanobakterien , Algen und höheren Pflanzen sind nicht gleich, jedoch gibt es viele analoge Funktionen und ähnliche Strukturen. Drei Hauptmerkmale sind zwischen den verschiedenen Photosystemen ähnlich. Erstens ist das Redoxpotential negativ genug, um Ferredoxin zu reduzieren. Als nächstes umfassen die elektronenakzeptierenden Reaktionszentren Eisen-Schwefel-Proteine. Schließlich werden Redoxzentren in Komplexen beider Photosysteme auf einem Protein-Untereinheits-Dimer aufgebaut. Das Photosystem der grünen Schwefelbakterien enthält sogar alle Cofaktoren der Elektronentransportkette im PSI. Die Anzahl und der Grad der Ähnlichkeiten zwischen den beiden Photosystemen weisen stark darauf hin, dass PSI von dem analogen Photosystem der grünen Schwefelbakterien abgeleitet ist.
